Bloedamylasetest

Het verteringsproces is de mechanische en chemische verwerking van voedsel. Complexe organische stoffen die een persoon met voedsel binnenkrijgt, worden afgebroken tot eenvoudige componenten. Deze biochemische reacties vinden plaats met de deelname van spijsverteringsenzymen, die katalysatoren zijn. Het enzym amylase zorgt voor de afbraak van complexe koolhydraten. De naam komt van "amilon", wat vertaald uit het Grieks "zetmeel" betekent.

Amylase-functies

De afbraak van koolhydraten vindt plaats in de mond en de twaalfvingerige darm. Amylase is een spijsverteringsenzym dat polysachariden afbreekt tot oligosachariden en vervolgens tot monosachariden. Met andere woorden, onder invloed van de werkzame stof worden complexe koolhydraten (bijvoorbeeld zetmeel) afgebroken in eenvoudige componenten (bijvoorbeeld glucose). Een kleine hoeveelheid van de stof wordt aangemaakt door de speekselklieren, darmen, lever, nieren, longen, vetweefsel, eileiders. De alvleesklier scheidt het grootste deel van het enzym af.

Polysaccharidemoleculen hebben een complexe structuur en worden slecht opgenomen door de dunne darm. Het verteringsproces van complexe koolhydraten (polysacchariden) onder invloed van amylase begint al wanneer voedsel in de mond komt, daarom moet zetmeelrijk voedsel (aardappelen, rijst, brood) grondig worden gekauwd om het goed te bevochtigen met speeksel. Dit vergemakkelijkt hun vertering door het eerste deel van de dunne darm aanzienlijk. Onder invloed van amylase wordt het metabolisme van complexe koolhydraten versneld, hun absorptie verbeterd.

Het enzym heeft verschillende namen - α-amylase, diastase, pancreas. Er zijn varianten: alfa, bèta, gamma. Het menselijk lichaam maakt alleen alfa-amylase aan. Het is een algemene indicator van een spijsverteringsenzym. Pancreasamylase onderscheidt zich ervan. Het wordt geproduceerd door de alvleesklier, die tot de endocriene klieren behoort. De hormonen en enzymen komen niet alleen in de darmen, maar ook in het bloed. Biochemische analyse van bloed (of urine) bepaalt twee indicatoren: pancreas en α-amylase.

  • Boekweit koken in een slowcooker
  • Verse eekhoorntjesbrood soep
  • Eend in de oven - thuis koken, stap voor stap recepten met foto's. Hoe een vogel te bakken

Analyse voor α-amylase

Stoornissen van metabolische processen, ontstekingen van verschillende oorsprong veroorzaken veranderingen in de samenstelling van het bloed. Bloedamylase wordt voornamelijk bepaald wanneer acute of chronische pancreatitis (ontsteking van de alvleesklier) wordt vermoed. Aanvallen van de ziekte gaan gepaard met pijn rond de navel, misselijkheid, kokhalzen, koorts. Abnormale enzymniveaus veroorzaken tumoren, stenen in de pancreaskanalen.

De enzymparameters zijn verstoord bij diabetes mellitus, hepatitis, bof, ontsteking van de buikholte (of peritonitis). Voor biochemische analyse wordt 's morgens veneus bloed afgenomen op de magere maag. Om betrouwbare resultaten te krijgen, mag u de dag ervoor geen gekruid en vet voedsel, alcohol, eten. Fysieke en emotionele overbelasting moet worden weggenomen.

Tijdens normale spijsvertering bevat het vloeibare deel van het bloed ongeveer 60% alfa-amylase en 40% pancreas. De activiteit van het enzym wordt beïnvloed door het tijdstip van de dag. 'S Nachts is amylase minder actief, dus degenen die' s nachts eten, hebben een hoog risico op het ontwikkelen van pancreatitis. Voor de diagnose van pathologieën is het bepalen van het niveau van het enzym in plasma en serum van doorslaggevend belang. Pancreasamylase wordt uitgescheiden door de nieren, daarom worden met behulp van de analyse de manifestaties van pancreatitis in de latere stadia onthuld.

Veneus bloed wordt binnen een uur naar het laboratorium gestuurd voor onderzoek. Om het enzymniveau te bepalen, is langdurige inactiviteit van het afgenomen materiaal onaanvaardbaar. Bij afwezigheid van voorwaarden voor analyse wordt het serum na scheiding van het stolsel ingevroren en later getest. Methoden voor het bepalen van het enzym verschillen en zijn afhankelijk van het gebruikte reagens, daarom bevat het analyseformulier informatie over de vastgestelde indicatoren en toegestane normen.

De dynamiek van het enzymniveau is van diagnostische waarde. In bepaalde stadia van de ziekte kan de hoeveelheid van het enzym in 6-12 uur 30 keer toenemen. Na een acute aandoening worden de indicatoren binnen 2-6 dagen genormaliseerd. Als de enzymindicatoren gedurende 5 dagen hoog blijven, spreken ze van de progressie van het ontstekingsproces en een hoog risico op het ontwikkelen van totale pancreasnecrose.

Amylase-tarief

Een biochemische bloedtest voor het enzymgehalte wordt uitgevoerd door elk biochemisch laboratorium. Het toont de inhoud van conventionele eenheden van een spijsverteringsenzym in 1 liter bloed. De concentratie van de stof is afhankelijk van de leeftijd van de patiënt. De snelheid van het enzym in het bloed is niet afhankelijk van het geslacht:

Verhoogde bloedamylase - hoe waarden te normaliseren

Wat zijn de waarden van de amylasespiegels die als verhoogd worden beschouwd??

Elke leeftijd heeft zijn eigen referentiewaarden

Amylase is een eiwitverbinding die de fragmentatie van complexe koolhydraten vergemakkelijkt voor hun latere opname in de darm. Het amylasegehalte is erg belangrijk bij de diagnose. Het helpt om mogelijke ontstekingsprocessen van het spijsverteringsstelsel te identificeren..

Amylase-activiteitstest omvat 3 componenten.

  1. Analyse van het niveau van alfa-amylase in het bloed. In het menselijk lichaam is amylase aanwezig in verschillende organen. Het totale aantal enzymeenheden van verschillende oorsprong in bloedplasma wordt alfa-amylase genoemd. Verhoogd niveau van alfa-amylase-activiteit:
    • voor kinderen jonger dan 2 jaar -> 65 U / l;
    • voor iedereen van 2 tot 65 jaar -> 125 U / l;
    • voor iedereen vanaf 70 jaar -> 160 U / l.
  2. Analyse van het gehalte aan P-amylase in het bloed. De enzymen waaruit het spijsverteringssap bestaat, worden P-amylase of pancreas genoemd. Verhoogde circulatie van P-amylase:
    • voor pasgeborenen tot 6 maanden -> 8 U / l;
    • voor kinderen van 6 maanden tot 1 jaar oud -> 23 U / l;
    • voor iedereen ouder dan 1 jaar -> 50 U / l.
  3. Analyse van het aantal amylase-eenheden in urine. In tegenstelling tot andere enzymsubstanties, waarvan de aanwezigheid in de urine onaanvaardbaar is, is amylase constant in kleine hoeveelheden aanwezig in de afvalvloeistof van het lichaam. Verhoogde enzymniveaus:
    • voor kinderen -> 64 U / l;
    • voor volwassenen -> 70 U / l.

Wat duidt op een verhoogd amylasegehalte?

Meestal blijven hoge amylasespiegels niet onopgemerkt.

De cellen van elk orgaan worden periodiek vernieuwd. Het proces van weefselregeneratie van sommige klieren gaat gepaard met het vrijkomen van amylase in de bloedbaan. De lever neutraliseert vervolgens het enzym en de nieren scheiden het uit in de urine. Het lichaam wisselt dus constant enzymen uit, en hun hoeveelheid blijft op hetzelfde niveau..

De groei van enzymeenheden in urine en bloed duidt op de destabilisatie van natuurlijke processen in het lichaam. Schade aan de weefsels van inwendige organen leidt tot het vrijkomen van meer biologisch actieve stoffen. Dergelijke schendingen gaan meestal gepaard met de volgende symptomen:

  • algemene lethargie van het lichaam, slaperigheid;
  • verstoorde ontlasting;
  • pijnlijk gevoel in het epigastrische gebied;
  • aanvallen van pijn in de bovenbuik, rug;
  • verminderde of gebrek aan eetlust;
  • hartkloppingen, koud zweet;
  • spiertrillingen en zwakte.

Redenen op hoog niveau.

Bepaalde medicijnen kunnen de enzymspiegels verhogen

In sommige gevallen zijn verhoogde testresultaten geen teken van ontstekingsprocessen. Een van de redenen kan een onjuiste voorbereiding op het testen zijn (alcohol drinken, roken, stress voordat bloed wordt afgenomen). Een andere reden is het nemen van een aantal medicijnen die het gehalte aan biologisch actieve stoffen kunnen beïnvloeden (diuretica, hormonale middelen, pijnstillers).

Tijdens de zwangerschap wijkt het niveau van het enzym in steeds mindere mate af van de norm naarmate de foetus zich ontwikkelt. In het eerste trimester van de zwangerschap neemt de hoeveelheid amylase af. Daarna begint het te groeien en bereikt het maximale waarden bij 34 weken zwangerschap. In het laatste stadium neemt het amylasegehalte weer af.

Vergiftiging veroorzaakt op korte termijn de groei van amylase. En de belangrijkste redenen voor het hoge niveau zijn:

  • destructieve processen in de weefsels van de alvleesklier,
  • ziekten van klierorganen,
  • tumorvorming,
  • diabetes,
  • ontsteking van de buikorganen,
  • bedwelming van het lichaam,
  • cystische formaties,
  • vernietiging van nierweefsel,
  • hyperamilasemie,
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap of zwangerschapsafbreking.

Hoe hoge amylasespiegels te diagnosticeren?

De amylasespiegels worden gemeten in urine en bloed

Het enzymgehalte in bloedserum en urine varieert gedurende de dag. De kleinste hoeveelheid alfa-amylase in het lichaam van een gezond persoon circuleert 's nachts. In de ochtend wordt een analyse van het gehalte van dit enzym voorgeschreven. Doneer bloed op een lege maag. In extreme gevallen wordt op elk moment een bloedtest uitgevoerd als het gaat om de kritische ontwikkeling van ontstekingsverschijnselen..

In dit geval wordt urineanalyse 's ochtends niet aanbevolen. Integendeel, de eerste portie vloeistof wordt niet gebruikt in het onderzoek. Verzamel de hele dag urine..

Een aanval van pancreatitis houdt een sterke afgifte van amylase in het plasma in. Na 2-3 uur begint het aantal enzymeenheden te groeien en bereikt het een maximum de volgende dag. Gedurende deze periode overschrijden de afwijkingen in indicatoren de norm tientallen keren. Het enzymgehalte neemt geleidelijk af en bereikt de referentiewaarden na 3-4 dagen. In de urine treedt een sprong in het amylasegehalte op 6-7 uur na het begin van de ziekte en de indicatoren worden op de 5e dag weer normaal.

In strijd met de uitstroom van glandulaire afscheidingen, blijft een verhoogd niveau lange tijd bestaan. Cysten, tumoren en stenen in de kanalen oefenen druk uit op het klierweefsel. De hoeveelheid enzym kan oplopen tot meer dan 200 U / L.

Hoe het amylasegehalte in het bloed te verlagen.

Medicamenteuze behandeling in combinatie met dieetcorrectie

De hoofdoorzaak van de overschatte indicatoren zijn ziekten van het spijsverteringsstelsel. Daarom is het noodzakelijk om het proces van het verlagen van amylase te beginnen met het elimineren van de factoren die de groei veroorzaakten. Het complex van therapeutische procedures wordt voorgeschreven door de behandelende arts.

Optimalisatie van de voeding en voeding zal helpen om het gehalte aan biologisch actieve stoffen te verminderen. Kruidig, gefrituurd, gerookt, vet voedsel moet worden uitgesloten. Cafeïnehoudende dranken, chocolade, alcohol worden in deze periode niet aanbevolen. In sommige gevallen kan volledig vasten worden voorgeschreven..

Bovendien kan de arts de volgende procedures voorschrijven:

  • druppelaars met natriumchloride-oplossing;
  • geneesmiddelen die de gastro-intestinale motiliteit normaliseren (domperidon, metoclopramide);
  • middelen die de productie van zoutzuur onderdrukken (Famosan, Ranitidin, Lanzap);
  • pijnstillers (Paracetamol);
  • antispasmodica (Papaverine, Drotaverine).

Gevaren en gevolgen van hoge amylasespiegels.

Verhoogde enzymniveaus zijn gevaarlijk voor de ontwikkeling van diabetes

De groei van het enzym in de bloedbaan is een marker van een aantal ziekten. Het is noodzakelijk om de oorzaak van de afwijking van de norm nauwkeurig te bepalen. De arts kan aanvullende tests bestellen om een ​​juiste diagnose te stellen. Een tijdige behandeling zal de verhoogde concentratie van het enzym elimineren.

Als de toename van enzymeenheden aanhoudt, kan een mogelijke complicatie een schending van het koolhydraatmetabolisme zijn. Een verandering in het koolhydraatmetabolisme veroorzaakt een overmatige of sterke fluctuatie in de bloedglucose. Dit kan leiden tot het ontstaan ​​van diabetes mellitus, verstoring van het gehele metabolisme (inclusief het metabolisme van eiwitten en vetten), het optreden van fermentatieprocessen.

Preventie.

Preventie van hoge amylasespiegels - een gezonde levensstijl

Een gezonde levensstijl en goede voeding helpen de groei van amylase te voorkomen. De belangrijkste regels voor preventie zijn:

  1. Fractioneel voedsel. De hoeveelheid voedsel die per dag wordt geconsumeerd, moet gelijkmatig in kleine porties worden verdeeld. Te veel eten, evenals 's nachts snacken, leiden tot een storing in de productie van amylase.
  2. Optimale fysieke activiteit. Beweging is nodig voor elk lichaam, maar de belasting mag niet overdreven zijn.
  3. Voldoende tijd om te rusten. Gebrek aan slaap veroorzaakt verstoring van alle lichaamsfuncties, inclusief het enzymmetabolisme.
  4. Alcoholhoudende producten vermijden of de frequentie van het gebruik ervan minimaliseren.
  5. Rationeel gebruik van koolhydraten. Koolhydraten spelen een belangrijke rol in de menselijke voeding, maar ze zijn niet allemaal bruikbaar. De meest bruikbare koolhydraten zijn granen, groenten, fruit, granen. Dagelijkse consumptie van suiker en op suiker gebaseerde producten kan de circulatie van amylase verstoren.
  6. Minimaliseren van de opname van vet, gekruid voedsel in het lichaam. Te frequente consumptie van dergelijke voedingscomponenten veroorzaakt een vertraging van enzymen in de alvleesklier.
  7. Een gezonde emotionele toestand. Constante stress verhoogt het amylasegehalte en leidt tot negatieve gevolgen.

Een gezonde levensstijl dient als een fundamenteel hulpmiddel om natuurlijke processen in het lichaam te ondersteunen en is een preventieve maatregel om elke ziekte te voorkomen..

Bloedonderzoek voor amylase

Normale waarden

Totaal amylase naar leeftijd

  • 0-30 dagen (pasgeborene): 0-6 eenheden / l;
  • 31-182 dagen: 1-17 eenheden / l;
  • 183-365 dagen: 6-44 eenheden / l;
  • 1-3 jaar: 8-79 eenheden / l;
  • 4-17 jaar oud: 21-110 eenheden / l;
  • na 18 jaar (volwassenen): 26-102 eenheden / l.

Pancreasamylase naar leeftijd

  • 0-24 maanden: 0-20 eenheden / l;
  • 2-18 jaar oud: 9-35 eenheden / l;
  • na 18 jaar: 11-54 eenheden / l.

(Let op, de controle-intervallen kunnen van laboratorium tot laboratorium verschillen, let daarom bij bloed- en urinetests op de in het rapport aangegeven intervallen).

Wat is amylase?

Amylasen (alfa-amylase) - zijn een groep enzymen die worden gebruikt om complexe koolhydraten af ​​te breken; in de alvleesklier, een exocriene klier, wordt het enzym gesynthetiseerd door acinaire cellen en reist vervolgens door de pancreaskanalen en bereikt het het spijsverteringskanaal.

Amylasen worden ook geproduceerd door de speekselklieren, het slijmvlies van de dunne darm, de eierstokken, de placenta en de lever. Isozymen van de alvleesklier en het speeksel worden bij onderzoek in hoge concentraties in het bloed aangetroffen.

Onder normale omstandigheden is amylase in kleine hoeveelheden aanwezig in het bloed en de urine, maar als de cellen van de alvleesklier problemen hebben, zoals pancreatitis of als de alvleesklier wordt geblokkeerd door een steen, of in zeldzame gevallen door een tumor, komen enzymen gemakkelijker in de bloedbaan terecht, zodat hun concentratie toeneemt zoals bij bloed en urine (amylase verlaat het lichaam via de urine).

Een amylasetest wordt vaak door artsen gebruikt om pancreatitis te diagnosticeren. De studie van pancreasamylase (P-isoenzym van amylase) is het nuttigst voor laboratoriumdiagnose van acute pancreatitis.

Totaal serum (in bloed) is nog steeds de meest gebruikte diagnostische test voor acute pancreatitis en wordt gerechtvaardigd met een nauwkeurigheid van 95% (diagnostische testnauwkeurigheid betekent het vermogen om echte waarden te leveren).

Het probleem met deze analyse is echter de relatief lage specificiteit, die varieert van 70 tot 80% (de specificiteit van een diagnostische test wordt gedefinieerd als het vermogen om gezonde mensen correct te identificeren, d.w.z. degenen die niet worden getroffen door de ziekte of aandoening die moet worden opgespoord).

Interpretatie van afwijkingen

Totaal amylase

Tijdens episodes van acute pancreatitis stijgen de serumamylasespiegels tijdelijk, tussen 2 en 12 uur na het begin van de aanval. De concentratie keert terug naar normaal tijdens de derde of vierde dag. De piek die tussen 12 en 72 uur wordt bereikt, is meestal 4-6 keer het maximum van de normale waarde, maar bij een aanzienlijk aantal patiënten neemt de waarde minder toe en neemt deze vaak helemaal niet toe. Er moet echter worden opgemerkt dat de toename in enzymactiviteit niet evenredig is met de ernst van de aandoening..

Bij acute pancreatitis geassocieerd met hyperlipidemie, kan serumamylase maskeren en normaal lijken, mogelijk als gevolg van het effect van hoge lipideniveaus op de calorimetrische aflezing van de test..

Een aanzienlijk deel van het enzym wordt uitgescheiden in de urine, dus de toename van de serumactiviteit komt overeen met een toename van de urinaire amylase, die bij veel meer patiënten toeneemt dan in het serum, hogere waarden bereikt en langdurig hoog blijft.

Bij chronische stille pancreatitis zijn zowel de serumactiviteit als de amylaseactiviteit in de urine gewoonlijk lager dan normaal.

Totaal amylase is geen specifieke indicator van de pancreasfunctie, aangezien het door verschillende organen wordt geproduceerd. Hoge niveaus zijn ook gevonden bij andere ziekten en situaties die de alvleesklier niet aantasten, zoals:

  • parotitis;
  • obstructie van de speekselkanalen;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • obstructie / darmgriep.

Bij acute pancreatitis neemt amylase gewoonlijk gelijktijdig toe met pancreaslipase, maar in sommige gevallen kan dit laatste:

  • neemt langer toe;
  • en blijft langer op hoog niveau.

Chronische pancreatitis wordt vaak geassocieerd met alcoholisme. Het kan ook worden veroorzaakt door trauma of obstructie van de pancreaskanalen, of door genetische aandoeningen zoals cystische fibrose.

Een toename van het totale serum alfa-amylase is geen specifieke indicator van pancreasaandoeningen, aangezien dit enzym ook wordt geproduceerd door de speekselklieren, het slijmvlies van de dunne darm, eierstokken, placenta en lever. Er zijn twee iso-enzymen in serum, pancreas en speeksel. Pancreasamylase is nuttiger dan algemene amylase voor de diagnose en beheersing van acute pancreatitis.

Enzymwaarden kunnen ook significant worden verhoogd bij mensen met obstructie en alvleesklierkanker.

Lage waarden bij patiënten met pancreatitis leiden daarentegen tot de gedachte aan onomkeerbare schade aan pancreascellen.

Pancreasamylase

In het geval van acute pancreatitis blijft pancreasamylase gewoonlijk verhoogd gedurende de eerste 12 uur vanaf het begin van een aanval en duurt het 3-4 dagen, waarbij gewoonlijk 4-6 keer de maximale normale waarde wordt bereikt..

Onderzoek van de vorm van de alvleesklier helpt niet bij het diagnosticeren van alvleesklierkanker.

De studie van pancreasamylase tijdens aanvallen van acute pancreatitis is de enige manier om chronische pancreatitis te diagnosticeren.

Ten slotte kan een lichte stijging (tot 78 U / L) weinig klinische betekenis hebben..

Lage amylasewaarden:

Hoge amylasespiegels:

  • alcoholmisbruik (alcoholisme);
  • diabetische ketoacidose;
  • stenen in de galblaas;
  • zwangerschap;
  • ontsteking van de speekselklieren;
  • hyperlipidemie;
  • hyperthyreoïdie;
  • varkentje;
  • obstructie van de galwegen;
  • pancreatitis;
  • darmperforatie;
  • ulceratieve perforatie.

Opgelet, niet-limitatieve lijst. Er moet ook worden opgemerkt dat vaak kleine afwijkingen van referentiebereiken mogelijk niet klinisch relevant zijn..

Factoren die analyses beïnvloeden

Een aantal medicijnen kunnen de testresultaten verstoren, waaronder sommige ontstekingsremmende medicijnen, anticonceptiepillen, cortison,... en het drinken van alcohol kort voor het testen.

Algemeen

De algehele waarde kan hoger zijn dan normaal bij patiënten met macrohemazemie.

Macroamylase is een vorm van amylase die wordt aangetroffen in bloedserum en heeft een hoog molecuulgewicht. Er zijn verschillende oorzaken van macroamylasemie gesuggereerd, er wordt bijvoorbeeld gedacht dat amylase een complex vormt met immunoglobuline. Macroamylase kan niet in de urine worden uitgescheiden omdat het te groot is en daarom gewoonlijk het serumamylase verhoogt. In dit geval wordt geen hoge waarde gebruikt om pancreatitis te diagnosticeren..

Gelijktijdige studie van serum- en urine-amylase maakt het mogelijk om te begrijpen of de patiënt lijdt aan macrohemazemie.

Waarden kunnen ook toenemen door een verscheidenheid aan andere aandoeningen en ziekten, bijvoorbeeld:

  • berekeningen met de galblaas
  • eierstokkanker;
  • longkanker;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • acute blindedarmontsteking;
  • diabetische ketoacidose;
  • parotitis;
  • darmobstructie;
  • geperforeerde zweer.

In deze gevallen verliest de analyse zijn diagnostische bruikbaarheid..

Pancreas

De resultaten van onderzoek van de vorm van de alvleesklier kunnen hoog zijn bij patiënten met macrohemazemie.

De studie van pancreasamylase tijdens aanvallen van acute pancreatitis is de enige manier om chronische pancreatitis te diagnosticeren.

Wanneer en waarom een ​​amylasetest vereist is

In de meeste gevallen wordt een toename van serumamylase veroorzaakt door een toename van de hoeveelheid van een enzym dat in de bloedbaan terechtkomt en / of een afname van de uitscheiding ervan. De test wordt voornamelijk gebruikt om acute pancreatitis en andere aandoeningen van de pancreas te diagnosticeren en te beheersen en wordt gelijktijdig met lipase uitgevoerd.

Het niveau kan ook worden verhoogd in het geval van alvleesklierkanker, maar meestal treedt de toename te laat op om diagnostisch nut te hebben, maar de resultaten kunnen worden gebruikt om te testen of kankertherapie effectief is in het geval van kanker..

Ten slotte wordt het voorgeschreven door artsen bij symptomen die nog steeds niet worden verklaard, bijvoorbeeld:

  • ernstige buikpijn;
  • koorts (hoge temperatuur);
  • verminderde eetlust;
  • misselijkheid, braken.

Voorbereiding voor analyse

De patiënt mag de afgelopen 24 uur geen alcohol hebben gedronken en moet de procedure op een lege maag ondergaan.

Biochemische bloedtest - normen, betekenis en decodering van indicatoren bij mannen, vrouwen en kinderen (naar leeftijd). Enzymactiviteit: amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipase, pepsinogenen, etc..

De site biedt alleen achtergrondinformatie voor informatieve doeleinden. Diagnose en behandeling van ziekten moeten worden uitgevoerd onder toezicht van een specialist. Alle medicijnen hebben contra-indicaties. Een specialistisch advies is vereist!

Hieronder zullen we bekijken wat elke indicator van een biochemische bloedtest zegt, wat zijn referentiewaarden en decodering zijn. In het bijzonder zullen we het hebben over de indicatoren van enzymactiviteit, bepaald in het kader van deze laboratoriumtest..

Alfa-amylase (amylase)

Alfa-amylase (amylase) is een enzym dat betrokken is bij de afbraak van voedselzetmeel in glycogeen en glucose. Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en de speekselklieren. Bovendien is de amylase van de speekselklieren een S-type en is de amylase van de alvleesklier een P-type, maar beide typen van het enzym zijn in het bloed aanwezig. Bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is een berekening van de activiteit van beide typen enzymen. Omdat dit enzym wordt geproduceerd door de alvleesklier, wordt de bepaling van zijn activiteit in het bloed gebruikt om ziekten van dit orgaan te diagnosticeren (pancreatitis, enz.). Bovendien kan amylaseactiviteit wijzen op de aanwezigheid van andere ernstige afwijkingen van de buikorganen, waarvan het beloop leidt tot irritatie van de alvleesklier (bijvoorbeeld peritonitis, acute appendicitis, darmobstructie, buitenbaarmoederlijke zwangerschap). De bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is dus een belangrijke diagnostische test voor verschillende pathologieën van de buikorganen..

Dienovereenkomstig wordt de bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed in het kader van de biochemische analyse voorgeschreven in de volgende gevallen:

  • Vermoede of eerder geïdentificeerde pathologie van de alvleesklier (pancreatitis, tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Bof (ziekte van de speekselklieren);
  • Ernstige buikpijn of buiktrauma;
  • Elke pathologie van het spijsverteringskanaal;
  • Vermoede of eerder geïdentificeerde cystische fibrose.

Normaal gesproken is de activiteit van bloedamylase bij volwassen mannen en vrouwen, evenals bij kinderen ouder dan 1 jaar, 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). Bij kinderen van het eerste levensjaar varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed van 5 tot 65 U / l, wat te wijten is aan een lage productie van amylase als gevolg van een kleine hoeveelheid zetmeelrijk voedsel in de voeding van een zuigeling..

Een toename van de activiteit van alfa-amylase in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Pancreatitis (acuut, chronisch, reactief);
  • Een cyste of tumor van de alvleesklier;
  • Blokkering van het pancreaskanaal (bijv. Steen, verklevingen, etc.);
  • Macroamylasemie;
  • Ontsteking of beschadiging van de speekselklieren (bijvoorbeeld bij de bof);
  • Acute peritonitis of appendicitis;
  • Perforatie (perforatie) van een hol orgaan (bijvoorbeeld maag, darmen);
  • Diabetes mellitus (tijdens ketoacidose);
  • Ziekten van de galwegen (cholecystitis, galsteenziekte);
  • Nierfalen;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Ziekten van het spijsverteringskanaal (bijvoorbeeld maag- of darmzweer, darmobstructie, darminfarct);
  • Vasculaire trombose van het mesenterium van de darm;
  • Aorta-aneurysma-ruptuur;
  • Operatie of trauma aan de buikorganen;
  • Kwaadaardige neoplasma's.

Een afname van de activiteit van alfa-amylase in het bloed (waarden rond nul) kan duiden op de volgende ziekten:
  • Onvoldoende alvleesklier;
  • Taaislijmziekte;
  • Gevolgen van het verwijderen van de alvleesklier;
  • Acute of chronische hepatitis;
  • Pancreasnecrose (dood en verval van de alvleesklier in de laatste fase);
  • Thyrotoxicose (hoge niveaus van schildklierhormonen in het lichaam);
  • Toxicose bij zwangere vrouwen.

Alanine-aminotransferase (ALT)

Alanine-aminotransferase (ALT) is een enzym dat het aminozuur alanine van het ene eiwit naar het andere overbrengt. Dienovereenkomstig speelt dit enzym een ​​sleutelrol bij de eiwitsynthese, het aminozuurmetabolisme en de energieproductie door cellen. ALT werkt in cellen, daarom is het gehalte en de activiteit normaal gesproken hoger in weefsels en organen, en in bloed, respectievelijk lager. Wanneer de activiteit van ALT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan organen en weefsels en de afgifte van het enzym daaruit in de systemische circulatie. En aangezien de grootste activiteit van ALT wordt opgemerkt in de cellen van het myocardium, de lever en de skeletspieren, duidt een toename van het actieve enzym in het bloed op de schade die is opgetreden aan deze weefsels..

De meest uitgesproken activiteit van ALT in het bloed neemt toe met schade aan levercellen (bijvoorbeeld bij acute toxische en virale hepatitis). Bovendien neemt de activiteit van het enzym toe zelfs vóór de ontwikkeling van geelzucht en andere klinische symptomen van hepatitis. Een iets kleinere toename van de enzymactiviteit wordt waargenomen bij brandwonden, myocardinfarct, acute pancreatitis en chronische leverpathologieën (tumor, cholangitis, chronische hepatitis, enz.).

Gezien de rol en organen waarin ALT werkt, zijn de volgende aandoeningen en ziekten indicaties voor het bepalen van de activiteit van het enzym in het bloed:

  • Alle leveraandoeningen (hepatitis, tumoren, cholestase, cirrose, vergiftiging);
  • Vermoedelijk acuut myocardinfarct;
  • Spierpathologie;
  • Controle van de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die dit orgaan negatief beïnvloeden;
  • Preventieve onderzoeken;
  • Screening van potentiële bloed- en orgaandonoren;
  • Onderzoek van mensen die mogelijk met hepatitis zijn besmet door contact met mensen die aan virale hepatitis lijden.

Normaal gesproken zou de ALT-activiteit in het bloed bij volwassen vrouwen (ouder dan 18 jaar) minder dan 31 U / L moeten zijn, en bij mannen - minder dan 41 U / L. Bij kinderen jonger dan één jaar is de normale ALT-activiteit minder dan 54 E / L, 1-3 jaar oud - minder dan 33 E / dag, 3-6 jaar oud - minder dan 29 E / L, 6-12 jaar oud - minder dan 39 E / L. Bij adolescente meisjes van 12-17 jaar oud is de normale ALT-activiteit minder dan 24 U / l en bij jongens van 12-17 jaar - minder dan 27 U / l. Bij jongens en meisjes ouder dan 17 jaar is de ALT-activiteit normaal gesproken hetzelfde als bij volwassen mannen en vrouwen..

Een toename van de activiteit van ALAT in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische leveraandoeningen (hepatitis, cirrose, leververvetting, tumor of uitzaaiingen in de lever, alcoholische leverschade, enz.);
  • Obstructieve geelzucht (verstopping van de galwegen met een steen, tumor, enz.);
  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Myocardiale dystrofie;
  • Hitteberoerte of verbrandingsziekte;
  • Schok;
  • Hypoxie;
  • Letsel of necrose (dood) van spieren op elke locatie;
  • Myositis;
  • Myopathieën;
  • Hemolytische anemie van welke oorsprong dan ook;
  • Nierfalen;
  • Pre-eclampsie;
  • Filariasis;
  • Medicijnen nemen die giftig zijn voor de lever.

Een toename van de activiteit van ALAT in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Terminale stadia van leverfalen;
  • Uitgebreide leverschade (necrose of cirrose van het grootste deel van het orgaan);
  • Obstructieve geelzucht.

Aspartaat-aminotransferase (AsAT)

Aspartaataminotransferase (ASAT) is een enzym dat zorgt voor een aminogroepoverdrachtsreactie tussen aspartaat en alfa-ketoglutaraat om oxaalazijnzuur en glutamaat te vormen. Dienovereenkomstig speelt ASAT een sleutelrol bij de synthese en afbraak van aminozuren, evenals bij de opwekking van energie in cellen..

AsAT is, net als ALT, een intracellulair enzym, omdat het voornamelijk in cellen werkt en niet in het bloed. Dienovereenkomstig is de AST-concentratie in normale weefsels hoger dan in bloed. De grootste activiteit van het enzym wordt waargenomen in de cellen van het myocardium, spieren, lever, pancreas, hersenen, nieren, longen, evenals in leukocyten en erytrocyten. Wanneer de activiteit van AST in het bloed toeneemt, duidt dit op het vrijkomen van het enzym uit de cellen in de systemische circulatie, wat optreedt wanneer organen worden beschadigd waarin zich een grote hoeveelheid AST bevindt. Dat wil zeggen, de activiteit van AST in het bloed neemt sterk toe bij leveraandoeningen, acute pancreatitis, spierschade, myocardinfarct.

Bepaling van AST-activiteit in het bloed is geïndiceerd voor de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Leverziekte;
  • Diagnostics acuut myocardinfarct en andere pathologieën van de hartspier;
  • Ziekten van de spieren van het lichaam (myositis, enz.);
  • Preventieve onderzoeken;
  • Screening van potentiële bloed- en orgaandonoren;
  • Onderzoek van mensen die in contact zijn geweest met patiënten met virale hepatitis;
  • Controle over de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die het orgaan negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de AST-activiteit bij volwassen mannen minder dan 47 U / L en bij vrouwen minder dan 31 U / L. De activiteit van AST bij kinderen verschilt normaal gesproken afhankelijk van de leeftijd:
  • Kinderen jonger dan een jaar - minder dan 83 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 48 U / l;
  • Kinderen van 3-6 jaar oud - minder dan 36 U / l;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 47 U / l;
  • Kinderen van 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 29 U / l, meisjes - minder dan 25 U / l;
  • Adolescenten ouder dan 17 jaar - zoals volwassen vrouwen en mannen.

Een toename van de activiteit van AST in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis, reumatische hartziekte;
  • Cardiogene of toxische shock;
  • Trombose in de longslagader;
  • Hartfalen;
  • Ziekten van skeletspieren (myositis, myopathie, polymyalgie);
  • Vernietiging van een groot aantal spieren (bijvoorbeeld uitgebreid trauma, brandwonden, necrose);
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Zonnesteek;
  • Leverziekten (hepatitis, cholestase, kanker en levermetastasen, enz.);
  • Pancreatitis;
  • Alcohol gebruik;
  • Nierfalen;
  • Kwaadaardige neoplasma's;
  • Hemolytische anemie;
  • Thalassemie major;
  • Infectieziekten waarbij skeletspieren, hartspier, longen, lever, erytrocyten, leukocyten beschadigd zijn (bijvoorbeeld septikemie, infectieuze mononucleosis, herpes, longtuberculose, buiktyfus);
  • Conditie na hartoperatie of angiocardiografie;
  • Hypothyreoïdie (lage niveaus van schildklierhormonen in het bloed);
  • Darmobstructie;
  • Melkzuuracidose;
  • Veteranenziekte;
  • Kwaadaardige hyperthermie (verhoogde lichaamstemperatuur);
  • Nierinfarct;
  • Beroerte (hemorragisch of ischemisch);
  • Vergiftiging door giftige paddenstoelen;
  • Medicijnen nemen die de lever negatief beïnvloeden.

Een afname van de activiteit van AST in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Ernstige en grote leverschade (bijvoorbeeld leverruptuur, necrose van een groot deel van de lever, enz.);
  • Eindstadium leverfalen.

Gamma Glutamyl Transferase (GGT)

Gammaglutamyltransferase (GGT), ook wel gammaglutamyltranspeptidase (GGT) genoemd, is een enzym dat het aminozuur gammaglutamyl van het ene eiwitmolecuul naar het andere overbrengt. Dit enzym wordt in de meeste hoeveelheden aangetroffen in de membranen van cellen met een secretie- of sorptiecapaciteit, bijvoorbeeld in de cellen van het epitheel van de galwegen, levertubuli, niertubuli, uitscheidingskanalen van de pancreas, borstelrand van de dunne darm, enz. Dienovereenkomstig is dit enzym het meest actief in de nieren, lever, pancreas, borstelrand van de dunne darm..

GGT is een intracellulair enzym; daarom is zijn activiteit normaal gesproken laag in het bloed. En wanneer de activiteit van GGT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan cellen die rijk zijn aan dit enzym. Dat wil zeggen, een verhoogde activiteit van GGT in het bloed is kenmerkend voor elke leveraandoening met schade aan de cellen (ook bij het drinken van alcohol of het nemen van medicijnen). Bovendien is dit enzym zeer specifiek voor leverschade, dat wil zeggen dat een toename van zijn activiteit in het bloed het mogelijk maakt om de schade aan dit specifieke orgaan nauwkeurig te bepalen, vooral wanneer andere analyses dubbelzinnig kunnen worden geïnterpreteerd. Als er bijvoorbeeld een toename is in de activiteit van AST en alkalische fosfatase, kan dit worden veroorzaakt door pathologie, niet alleen van de lever, maar ook van het hart, de spieren of botten. In dit geval zal de bepaling van de GGT-activiteit het mogelijk maken om het zieke orgaan te identificeren, want als de activiteit wordt verhoogd, zijn hoge waarden van AST en alkalische fosfatase het gevolg van leverschade. En als de activiteit van GGT normaal is, dan is de hoge activiteit van AST en alkalische fosfatase te wijten aan de pathologie van spieren of botten. Daarom is de bepaling van de GGT-activiteit een belangrijke diagnostische test voor het opsporen van leverpathologie of schade..

Bepaling van GGT-activiteit is geïndiceerd voor de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Diagnostiek en controle van het verloop van pathologieën van de lever en galwegen;
  • Monitoring van de effectiviteit van alcoholisme-therapie;
  • Identificatie van levermetastasen bij kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie;
  • Evaluatie van het beloop van prostaat-, pancreas- en hepatoomkanker;
  • Beoordeling van de toestand van de lever bij het gebruik van geneesmiddelen die het orgel negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de activiteit van GGT in het bloed bij volwassen vrouwen minder dan 36 E / ml en bij mannen minder dan 61 E / ml. De normale activiteit van GGT in bloedserum bij kinderen is afhankelijk van de leeftijd en is als volgt:
  • Baby's jonger dan 6 maanden - minder dan 204 U / ml;
  • Kinderen van 6 - 12 maanden - minder dan 34 U / ml;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 18 U / ml;
  • Kinderen van 3-6 jaar - minder dan 23 U / ml;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 17 U / ml;
  • Adolescenten 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 45 U / ml, meisjes - minder dan 33 U / ml;
  • Tieners van 17 - 18 jaar - zoals volwassenen.

Bij het beoordelen van de activiteit van GGT in het bloed, moet men onthouden dat de activiteit van het enzym hoger is, hoe groter het lichaamsgewicht van een persoon. Bij zwangere vrouwen in de eerste weken van de zwangerschap is de GGT-activiteit verminderd.

Een toename van de GGT-activiteit kan worden waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Alle ziekten van de lever en galwegen (hepatitis, toxische leverschade, cholangitis, stenen in de galblaas, tumoren en metastasen in de lever);
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Pancreatitis (acuut en chronisch);
  • Tumoren van de alvleesklier, prostaat;
  • Verergering van glomerulonefritis en pyelonefritis;
  • Alcoholische dranken drinken;
  • Medicijnen gebruiken die giftig zijn voor de lever.

Zure fosfatase (AC)

Zure fosfatase (AC) is een enzym dat betrokken is bij de uitwisseling van fosforzuur. Het wordt in bijna alle weefsels geproduceerd, maar de hoogste activiteit van het enzym wordt opgemerkt in de prostaatklier, lever, bloedplaatjes en erytrocyten. Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed laag, aangezien het enzym in cellen wordt aangetroffen. Dienovereenkomstig wordt een toename van de activiteit van het enzym opgemerkt met de vernietiging van cellen die er rijk aan zijn en de afgifte van fosfatase in de systemische circulatie. Bij mannen wordt de helft van de zure fosfatase die in het bloed wordt aangetroffen, geproduceerd door de prostaatklier. En bij vrouwen verschijnt zure fosfatase in het bloed uit de lever, erytrocyten en bloedplaatjes. Dit betekent dat de activiteit van het enzym het mogelijk maakt om ziekten van de prostaatklier bij mannen op te sporen, evenals pathologie van het bloedsysteem (trombocytopenie, hemolytische ziekte, trombo-embolie, multipel myeloom, de ziekte van Paget, de ziekte van Gaucher, de ziekte van Niemann-Pick, enz.) Bij beide geslachten..

Bepaling van de zuurfosfatase-activiteit is geïndiceerd bij verdenking op prostaataandoeningen bij mannen en bij lever- of nieraandoeningen bij beide geslachten.

Mannen moeten onthouden dat een bloedtest voor zuurfosfatase-activiteit moet worden uitgevoerd ten minste 2 dagen (en bij voorkeur 6-7 dagen) na het ondergaan van manipulaties die de prostaatklier beïnvloeden (bijvoorbeeld prostaatmassage, transrectale echografie, biopsie, enz.)... Bovendien moeten vertegenwoordigers van beide geslachten ook weten dat de analyse op zuurfosfataseactiviteit niet eerder dan twee dagen na instrumentele onderzoeken van de blaas en darmen wordt uitgevoerd (cystoscopie, sigmoïdoscopie, colonoscopie, digitaal onderzoek van de rectale ampul, enz.).

Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed bij mannen 0 - 6,5 U / L, en bij vrouwen - 0 - 5,5 U / L.

Een toename van de activiteit van zure fosfatase in het bloed wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Ziekten van de prostaatklier bij mannen (prostaatkanker, prostaatadenoom, prostatitis);
  • De ziekte van Paget;
  • Ziekte van Gaucher;
  • Ziekte van Niemann-Pick;
  • Multipel myeloom;
  • Trombo-embolie;
  • Hemolytische ziekte;
  • Trombocytopenie als gevolg van de vernietiging van bloedplaatjes;
  • Osteoporose;
  • Ziekten van het reticulo-endotheliale systeem;
  • Pathologie van de lever en galwegen;
  • Botmetastasen in kwaadaardige tumoren met verschillende lokalisaties;
  • Diagnostische manipulaties van de organen van het urogenitaal systeem (rectaal digitaal onderzoek, verzameling van prostaatafscheidingen, colonoscopie, cystoscopie, enz.) Uitgevoerd tijdens de voorafgaande 2-7 dagen..

Creatinefosfokinase (CPK)

Creatinefosfokinase (CPK) wordt ook wel creatinekinase (CK) genoemd. Dit enzym katalyseert het proces van splitsing van één fosforzuurresidu uit ATP (adenosinetrifosforzuur) om ADP (adenosinedifosforzuur) en creatinefosfaat te vormen. Creatinefosfaat is belangrijk voor het normale verloop van de stofwisseling, evenals voor spiercontractie en ontspanning. Creatinefosfokinase wordt in bijna alle organen en weefsels aangetroffen, maar het meeste van dit enzym wordt aangetroffen in spieren en myocardium. De minimale hoeveelheid creatinefosfokinase wordt aangetroffen in de hersenen, de schildklier, de baarmoeder en de longen.

Normaal gesproken bevat het bloed een kleine hoeveelheid creatinekinase, en de activiteit kan toenemen wanneer spieren, hartspier of hersenen beschadigd zijn. Er zijn drie varianten van creatinekinase - KK-MM, KK-MB en KK-BB, en KK-MM is een ondersoort van het enzym uit spieren, KK-MB is een ondersoort uit het myocardium en KK-BB is een ondersoort uit de hersenen. Normaal gesproken is 95% van het creatinekinase in het bloed het subtype KK-MM en worden de ondersoorten KK-MB en KK-BB bepaald in sporenhoeveelheden. Momenteel impliceert de bepaling van de activiteit van creatinekinase in het bloed de beoordeling van de activiteit van alle drie ondersoorten.

De indicaties voor het bepalen van de activiteit van CPK in het bloed zijn de volgende voorwaarden:

  • Acute en chronische aandoeningen van het cardiovasculaire systeem (acuut myocardinfarct);
  • Spieraandoeningen (myopathie, spierdystrofie, enz.);
  • Ziekten van het centrale zenuwstelsel;
  • Ziekten van de schildklier (hypothyreoïdie);
  • Verwondingen;
  • Kwaadaardige tumoren van elke locatie.

Normaal gesproken is de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed bij volwassen mannen minder dan 190 U / L en bij vrouwen minder dan 167 U / L. Bij kinderen neemt de enzymactiviteit normaal gesproken de volgende waarden aan, afhankelijk van de leeftijd:
  • De eerste vijf dagen van het leven - tot 650 U / l;
  • 5 dagen - 6 maanden - 0 - 295 U / l;
  • 6 maanden - 3 jaar - minder dan 220 U / l;
  • 3-6 jaar - minder dan 150 U / l;
  • 6 - 12 jaar: jongens - minder dan 245 U / l en meisjes - minder dan 155 U / l;
  • 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 270 U / l, meisjes - minder dan 125 U / l;
  • Meer dan 17 jaar oud - net als volwassenen.

Een toename van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Chronische hartziekte (myocarddystrofie, aritmie, instabiele angina pectoris, congestief hartfalen);
  • Uitgesteld letsel of operatie aan het hart en andere organen;
  • Acute hersenschade;
  • Coma;
  • Skeletspierbeschadiging (uitgebreid trauma, brandwonden, necrose, elektrische schok);
  • Spieraandoeningen (myositis, polymyalgie, dermatomyositis, polymyositis, myodystrofie, enz.);
  • Hypothyreoïdie (lage niveaus van schildklierhormonen);
  • Intraveneuze en intramusculaire injecties;
  • Geestesziekte (schizofrenie, epilepsie);
  • Longembolie;
  • Sterke spiercontracties (bevalling, spasmen, krampen);
  • Tetanus;
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Verhongering;
  • Uitdroging (uitdroging van het lichaam tegen de achtergrond van braken, diarree, overvloedig zweten, enz.);
  • Langdurige onderkoeling of oververhitting;
  • Kwaadaardige tumoren van de blaas, darmen, borst, darmen, baarmoeder, longen, prostaat, lever.

Een afname van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Langdurig verblijf in een zittende toestand (hypodynamie);
  • Kleine spiermassa.

Creatinefosfokinase, MV-subeenheid (CPK-MB)

Een ondersoort van creatinekinase CPK-MB bevindt zich uitsluitend in het myocardium, in het bloed is het normaal gesproken erg klein. Een toename van de activiteit van CPK-MB in het bloed wordt waargenomen bij de vernietiging van hartspiercellen, dat wil zeggen bij een hartinfarct. De verhoogde activiteit van het enzym wordt 4-8 uur na een hartaanval geregistreerd, bereikt een maximum na 12-24 uur en op de derde dag, met het normale verloop van het herstelproces van de hartspier, keert de activiteit van CPK-MB terug naar normaal. Daarom wordt de bepaling van de activiteit van CPK-MB gebruikt voor de diagnose van een hartinfarct en de daaropvolgende monitoring van de herstelprocessen in de hartspier. Gezien de rol en locatie van CPK-MB, wordt de bepaling van de activiteit van dit enzym alleen getoond voor de diagnose van een myocardinfarct en om deze ziekte te onderscheiden van een longinfarct of een ernstige aanval van angina pectoris..

Normaal gesproken is de activiteit van CPK-MB in het bloed van volwassen mannen en vrouwen, evenals kinderen, minder dan 24 U / L.

Een toename van de activiteit van CPK-MB wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Giftige myocardschade door vergiftiging of infectieziekte;
  • Voorwaarden na trauma, operaties en diagnostische procedures aan het hart;
  • Chronische hartziekte (myocarddystrofie, congestief hartfalen, aritmie);
  • Longembolie;
  • Ziekten en verwondingen van skeletspieren (myositis, dermatomyositis, degeneratie, trauma, chirurgie, brandwonden);
  • Schok;
  • Reye's syndroom.

Lactaat dehydrogenase (LDH)

Lactaatdehydrogenase (LDH) is een enzym dat de reactie van het omzetten van lactaat in pyruvaat vergemakkelijkt en daarom erg belangrijk is voor de productie van energie door cellen. LDH wordt aangetroffen in normaal bloed en cellen van bijna alle organen, maar de grootste hoeveelheid van het enzym wordt gefixeerd in de lever, spieren, myocardium, erytrocyten, leukocyten, nieren, longen, lymfoïde weefsel, bloedplaatjes. Een toename van de LDH-activiteit wordt meestal waargenomen bij de vernietiging van cellen waarin het zich in grote hoeveelheden bevindt. Dit betekent dat de hoge activiteit van het enzym kenmerkend is voor schade aan het myocardium (myocarditis, hartaanvallen, aritmieën), lever (hepatitis, etc.), nieren, erytrocyten.

Dienovereenkomstig zijn de indicaties voor het bepalen van de LDH-activiteit in het bloed de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Ziekten van de lever en galwegen;
  • Myocardiale schade (myocarditis, myocardinfarct);
  • Hemolytische anemie;
  • Myopathieën;
  • Kwaadaardige gezwellen van verschillende organen;
  • Longembolie.

Normaal gesproken is de LDH-activiteit in het bloed bij volwassen mannen en vrouwen 125 - 220 U / L (bij gebruik van sommige reagenskits kan de norm 140 - 350 U / L zijn). Bij kinderen is de normale activiteit van het enzym in het bloed afhankelijk van de leeftijd en zijn de volgende waarden:
  • Kinderen jonger dan een jaar - minder dan 450 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar - minder dan 344 U / l;
  • Kinderen van 3-6 jaar - minder dan 315 U / l;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar - minder dan 330 U / l;
  • Tieners van 12 - 17 jaar - minder dan 280 U / l;
  • Tieners van 17 - 18 jaar - zoals volwassenen.

Een toename van de LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Zwangerschapsperiode;
  • Pasgeborenen tot 10 dagen oud;
  • Intense fysieke activiteit;
  • Leverziekte (hepatitis, cirrose, geelzucht door verstopping van de galwegen);
  • Myocardinfarct;
  • Longembolie of infarct;
  • Ziekten van het bloedsysteem (acute leukemie, bloedarmoede);
  • Ziekten en schade aan spieren (trauma, atrofie, myositis, myodystrofie, enz.);
  • Nierziekte (glomerulonefritis, pyelonefritis, nierinfarct);
  • Acute ontsteking aan de alvleesklier;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met massale celdood (shock, hemolyse, brandwonden, hypoxie, ernstige onderkoeling, enz.);
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Medicijnen nemen die giftig zijn voor de lever (cafeïne, steroïde hormonen, cefalosporine-antibiotica, enz.), Alcohol drinken.

Een afname van de LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij een genetische aandoening of bij volledige afwezigheid van enzymsubeenheden.

Lipase

Lipase is een enzym dat zorgt voor de reactie van de splitsing van triglyceriden in glycerol en vetzuren. Dat wil zeggen, lipase is belangrijk voor de normale vertering van vetten die via voedsel het lichaam binnenkomen. Het enzym wordt geproduceerd door een aantal organen en weefsels, maar het leeuwendeel van de lipase die in het bloed circuleert, komt uit de alvleesklier. Na productie in de alvleesklier komt lipase de twaalfvingerige darm en de dunne darm binnen, waar het vetten uit voedsel afbreekt. Verder gaat lipase, vanwege zijn kleine formaat, door de darmwand in de bloedvaten en circuleert het in de bloedbaan, waar het vetten blijft afbreken tot componenten die door cellen worden geassimileerd..

De toename van de lipase-activiteit in het bloed is meestal te wijten aan de vernietiging van pancreascellen en de afgifte van een grote hoeveelheid van het enzym in de bloedbaan. Daarom speelt de bepaling van de lipase-activiteit een zeer belangrijke rol bij de diagnose van pancreatitis of blokkering van de pancreaskanalen door een tumor, steen, cyste, enz. Bovendien kan een hoge activiteit van lipase in het bloed worden waargenomen bij nieraandoeningen, wanneer het enzym in de bloedbaan wordt vastgehouden..

Het is dus duidelijk dat de indicaties voor het bepalen van de activiteit van lipase in het bloed de volgende aandoeningen en ziekten zijn:

  • Vermoeden van acute of verergering van chronische pancreatitis;
  • Chronische pancreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Acute cholecystitis;
  • Acuut of chronisch nierfalen
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Levercirrose;
  • Buiktrauma;
  • Alcoholisme.

Normaal gesproken is de activiteit van lipase in het bloed bij volwassenen 8 - 78 U / L en bij kinderen - 3 - 57 U / L. Bij het bepalen van de activiteit van lipase met andere reeksen reagentia, is de normale waarde van de indicator minder dan 190 U / L bij volwassenen en minder dan 130 U / L bij kinderen..

Een toename van de lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Kanker, cyste of pseudocyst van de alvleesklier;
  • Alcoholisme;
  • Bilious koliek;
  • Intrahepatische cholestase;
  • Chronische galblaasaandoening;
  • Intestinale wurging of infarct;
  • Stofwisselingsziekten (diabetes, jicht, obesitas);
  • Acuut of chronisch nierfalen
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Peritonitis;
  • Epidemische parotitis, optredend met schade aan de alvleesklier;
  • Medicijnen gebruiken die spasmen van de sluitspier van Oddi veroorzaken (morfine, indomethacine, heparine, barbituraten, enz.).

Een afname van de lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Kwaadaardige tumoren met verschillende lokalisaties (behalve pancreascarcinoom);
  • Overtollige triglyceriden in het bloed tegen een achtergrond van ondervoeding of met erfelijke hyperlipidemie.

Pepsinogenen I en II

Pepsinogenen I en II zijn voorlopers van het belangrijkste maagenzym pepsine. Ze worden geproduceerd door de cellen van de maag. Sommige pepsinogenen uit de maag komen in de systemische circulatie, waar hun concentratie kan worden bepaald met verschillende biochemische methoden. In de maag worden pepsinogenen onder invloed van zoutzuur omgezet in het enzym pepsine, dat eiwitten afbreekt die via de voeding zijn ingenomen. Dienovereenkomstig stelt de concentratie van pepsinogenen in het bloed u in staat om informatie te verkrijgen over de toestand van de secretoire functie van de maag en om het type gastritis (atrofisch, hyperzuur) te identificeren.

Pepsinogeen I wordt gesynthetiseerd door cellen van de fundus en het maaglichaam, en pepsinogeen II wordt gesynthetiseerd door cellen van alle delen van de maag en het bovenste deel van de twaalfvingerige darm. Daarom kunt u met de bepaling van de concentratie van pepsinogeen I de toestand van het lichaam en de fundus van de maag beoordelen, en pepsinogeen II - alle delen van de maag.

Wanneer de concentratie pepsinogeen I in het bloed wordt verlaagd, duidt dit op de dood van de belangrijkste cellen van het lichaam en de fundus van de maag, die deze precursor van pepsine produceren. Dienovereenkomstig kan een laag niveau van pepsinogeen I duiden op atrofische gastritis. Bovendien kan, tegen de achtergrond van atrofische gastritis, het niveau van pepsinogeen II lange tijd binnen normale grenzen blijven. Wanneer de concentratie van pepsinogeen I in het bloed wordt verhoogd, duidt dit op een hoge activiteit van de belangrijkste cellen van de fundus en het lichaam van de maag, en dus op gastritis met een hoge zuurgraad. Een hoog gehalte aan pepsinogeen II in het bloed duidt op een hoog risico op maagzweren, omdat het aangeeft dat de uitscheidende cellen te actief niet alleen enzymprecursoren produceren, maar ook zoutzuur..

Voor de klinische praktijk is de berekening van de verhouding pepsinogeen I / pepsinogeen II van groot belang, aangezien deze coëfficiënt het mogelijk maakt atrofische gastritis en een hoog risico op het ontwikkelen van zweren en maagkanker te detecteren. Dus als de coëfficiënt lager is dan 2,5, hebben we het over atrofische gastritis en een hoog risico op maagkanker. En met een coëfficiënt van meer dan 2,5 - ongeveer een hoog risico op maagzweren. Bovendien maakt de verhouding van de concentraties van pepsinogenen in het bloed het mogelijk functionele spijsverteringsstoornissen (bijvoorbeeld tegen de achtergrond van stress, ondervoeding, enz.) Te onderscheiden van echte organische veranderingen in de maag. Daarom is de bepaling van de activiteit van pepsinogenen met de berekening van hun ratio momenteel een alternatief voor gastroscopie voor die mensen die om welke reden dan ook deze onderzoeken niet kunnen ondergaan..

Bepaling van de activiteit van pepsinogenen I en II wordt getoond in de volgende gevallen:

  • Beoordeling van de toestand van het maagslijmvlies bij mensen die lijden aan atrofische gastritis;
  • Identificatie van progressieve atrofische gastritis met een hoog risico op het ontwikkelen van maagkanker;
  • Identificatie van maag- en duodenumzweren;
  • Detectie van maagkanker;
  • Monitoring van de effectiviteit van therapie voor gastritis en maagzweren.

Normaal gesproken is de activiteit van elk pepsinogeen (I en II) 4 - 22 μg / l.

Een verhoging van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:

  • Acute en chronische gastritis;
  • Zollinger-Ellison-syndroom;
  • Zweer in de twaalfvingerige darm;
  • Alle omstandigheden waarin de concentratie van zoutzuur in het maagsap wordt verhoogd (alleen voor pepsinogeen I).

Een afname van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:
  • Progressieve atrofische gastritis;
  • Carcinoom (kanker) van de maag;
  • De ziekte van Addison;
  • Pernicieuze anemie (alleen voor pepsinogeen I), ook wel de ziekte van Addison-Birmer genoemd;
  • Myxoedeem;
  • Toestand na resectie (verwijdering) van de maag.

Cholinesterase (CHE)

Dezelfde naam "cholinesterase" verwijst gewoonlijk naar twee enzymen - echte cholinesterase en pseudocholinesterase. Beide enzymen zijn in staat acetylcholine af te breken, een neurotransmitter in zenuwverbindingen. Echte cholinesterase is betrokken bij de overdracht van zenuwimpulsen en is in grote hoeveelheden aanwezig in hersenweefsel, zenuwuiteinden, longen, milt, erytrocyten. Pseudocholinesterase weerspiegelt het vermogen van de lever om eiwitten te synthetiseren en weerspiegelt de functionele activiteit van dit orgaan.

Beide cholinesterases zijn aanwezig in bloedserum en daarom wordt de totale activiteit van beide enzymen bepaald. Als gevolg hiervan wordt de bepaling van de cholinesterase-activiteit in het bloed gebruikt om patiënten te identificeren bij wie spierverslappers (geneesmiddelen die spieren ontspannen) een langdurig effect hebben, wat belangrijk is in de praktijk van een anesthesist voor het berekenen van de juiste dosering van geneesmiddelen en het vermijden van cholinerge shock. Bovendien wordt de enzymactiviteit bepaald om vergiftiging met organofosforverbindingen (veel landbouwpesticiden, herbiciden) en carbamaten te detecteren, waarbij de cholinesterase-activiteit is verminderd. Ook wordt, bij afwezigheid van de dreiging van vergiftiging en geplande chirurgie, de cholinesterase-activiteit bepaald om de functionele toestand van de lever te beoordelen..

De indicaties voor het bepalen van de activiteit van cholinesterase zijn de volgende aandoeningen:

  • Diagnostiek en evaluatie van de effectiviteit van therapie voor leveraandoeningen;
  • Detectie van vergiftiging met organofosforverbindingen (insecticiden);
  • Bepaling van het risico op complicaties bij geplande operaties met behulp van spierverslappers.

Normaliter is de activiteit van cholinesterase in het bloed bij volwassenen 3700 - 13200 U / L wanneer butyrylcholine als substraat wordt gebruikt. Bij kinderen vanaf de geboorte tot zes maanden is de enzymactiviteit erg laag, van 6 maanden tot 5 jaar - 4900 - 19800 U / L, van 6 tot 12 jaar - 4200 - 16300 U / L, en vanaf 12 jaar - zoals bij volwassenen.

Een toename van de cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Type IV hyperlipoproteïnemie;
  • Nefrose of nefrotisch syndroom;
  • Zwaarlijvigheid;
  • Diabetes mellitus type II;
  • Borsttumoren bij vrouwen;
  • Maagzweer;
  • Bronchiale astma;
  • Exudatieve enteropathie;
  • Geestesziekte (manisch-depressieve psychose, depressieve neurose);
  • Alcoholisme;
  • De eerste weken van de zwangerschap.

Een afname van de cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:
  • Genetisch bepaalde varianten van cholinesterase-activiteit;
  • Vergiftiging met organofosfaten (insecticiden, enz.);
  • Hepatitis;
  • Levercirrose;
  • Congestieve lever met hartfalen;
  • Metastasen van kwaadaardige tumoren naar de lever;
  • Hepatische amebiasis;
  • Ziekten van de galwegen (cholangitis, cholecystitis);
  • Acute infecties;
  • Longembolie;
  • Ziekten van skeletspieren (dermatomyositis, dystrofie);
  • Voorwaarden na chirurgie en plasmaferese;
  • Chronische nierziekte;
  • Late zwangerschap;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met een verlaging van het albumine-gehalte in het bloed (bijvoorbeeld malabsorptiesyndroom, vasten);
  • Exfoliatieve dermatitis;
  • Myeloom;
  • Reuma;
  • Myocardinfarct;
  • Kwaadaardige tumoren van welke lokalisatie dan ook;
  • Gebruik van bepaalde medicijnen (orale anticonceptiva, steroïde hormonen, glucocorticoïden).

Alkalische fosfatase (ALP)

Alkalische fosfatase (ALP) is een enzym dat fosforzuuresters splitst en deelneemt aan het fosfor-calciummetabolisme in botweefsel en lever. De grootste hoeveelheid wordt aangetroffen in botten en lever en komt vanuit deze weefsels in de bloedbaan terecht. Dienovereenkomstig is in het bloed een deel van de alkalische fosfatase van botoorsprong en een deel is van leveroorsprong. Normaal gesproken komt er weinig alkalische fosfatase in de bloedbaan en neemt de activiteit toe met de vernietiging van bot- en levercellen, wat mogelijk is bij hepatitis, cholestase, osteodystrofie, bottumoren, osteoporose, enz. Daarom is het enzym een ​​indicator van de toestand van botten en lever..

Indicaties voor het bepalen van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed zijn de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Identificatie van leverschade geassocieerd met blokkering van de galwegen (bijv. Galsteenziekte, tumor, cyste, abces);
  • Diagnose van botziekten, waarbij hun vernietiging optreedt (osteoporose, osteodystrofie, osteomalacie, tumoren en botmetastasen);
  • Diagnose van de ziekte van Paget;
  • Kanker van het hoofd van de alvleesklier en nieren;
  • Darm ziekte;
  • Evaluatie van de effectiviteit van de behandeling van rachitis met vitamine D.

Normaal gesproken is de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij volwassen mannen en vrouwen 30 - 150 U / l. Bij kinderen en adolescenten is de activiteit van het enzym hoger dan bij volwassenen, vanwege actievere metabolische processen in de botten. De normale activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij kinderen van verschillende leeftijden is als volgt:
  • Kinderen jonger dan 1 jaar: jongens - 80 - 480 U / l, meisjes - 124 - 440 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar: jongens - 104 - 345 U / l, meisjes - 108 - 310 U / l;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar: jongens - 90 - 310 U / l, meisjes - 96 - 295 U / l;
  • Kinderen van 6 - 9 jaar: jongens - 85 - 315 U / l, meisjes - 70 - 325 U / l;
  • Kinderen van 9 - 12 jaar: jongens - 40 - 360 U / l, meisjes - 50 - 330 U / l;
  • Kinderen van 12 - 15 jaar: jongens - 75 - 510 U / l, meisjes - 50 - 260 U / l;
  • Kinderen van 15 - 18 jaar: jongens - 52 - 165 U / l, meisjes - 45 - 150 U / l.

Een toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Botziekten met verhoogde botafbraak (ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, osteoporose, osteomalacie, kanker en botmetastasen);
  • Hyperparathyreoïdie (verhoogde concentratie van bijschildklierhormonen in het bloed);
  • Diffuse giftige struma;
  • Leukemie;
  • Rachitis;
  • Fractuur genezingsperiode;
  • Leverziekten (cirrose, necrose, kanker en levermetastasen, infectieus, toxisch, medicijnhepatitis, sarcoïdose, tuberculose, parasitaire infecties);
  • Blokkering van de galwegen (cholangitis, stenen van de galwegen en galblaas, tumoren van de galwegen);
  • Tekort aan calcium en fosfaat in het lichaam (bijvoorbeeld door verhongering of slechte voeding);
  • Cytomegalie bij kinderen;
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Long- of nierinfarct;
  • Te vroeg geboren baby's;
  • Derde trimester van de zwangerschap;
  • Periode van snelle groei bij kinderen;
  • Darmaandoeningen (colitis ulcerosa, enteritis, bacteriële infecties, enz.);
  • Medicijnen nemen die giftig zijn voor de lever (methotrexaat, chloorpromazine, antibiotica, sulfonamiden, hoge doses vitamine C, magnesiumoxide).

Een afname van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Hypothyreoïdie (tekort aan schildklierhormonen);
  • Scheurbuik;
  • Ernstige bloedarmoede;
  • Kwashiorkor;
  • Tekort aan calcium, magnesium, fosfaten, vitamine C en B12;
  • Overtollige vitamine D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Cretinisme;
  • Erfelijke hypofosfatasie;
  • Bepaalde medicijnen, zoals azathioprine, clofibraat, danazol, oestrogenen, orale anticonceptiva.

Auteur: Nasedkina A.K. Biomedisch onderzoeksspecialist.

Totaal alkalische fosfatase

Onze experts