Amylase in een biochemische bloedtest

Het menselijke maagdarmkanaal werkt harmonieus en harmonieus dankzij een aantal spijsverteringsenzymen die erin aanwezig zijn. Een eervolle plaats onder hen is het enzym amylase. In de literatuur kun je synoniemen voor deze term vinden - totaal amylase, serumamylase, enz..

Wat is amylase in een biochemische bloedtest

Amylase is een spijsverteringsenzym en is er in drie soorten: alfa, bèta en gamma. Bij mensen is amylase van het alfa- en gamma-type aanwezig. Alfa-amylase heeft een diagnostische waarde, aangezien een verhoging van het niveau in het circulerende bloed wijst op een aantal ziekten. Alfa-amylase wordt vertegenwoordigd door pancreas- en speekselamylase.

Pancreasamylase is P-type en maakt deel uit van pancreassap, speekselamylase is S-type en maakt deel uit van de afscheiding van de speekselklieren. Amylase is een calcium / chloorafhankelijk enzym en wordt geactiveerd in aanwezigheid van calcium- en chloorionen.

Speeksel- en pancreasamylasen hebben hun eigen functies. Speekselamylase komt als eerste in het verteringsproces. De koolhydraten die bij de voeding worden geleverd, worden al gedeeltelijk in de mondholte verwerkt. Verder komt voedsel de maag en de twaalfvingerige darm binnen, waar het wordt aangetroffen met pancreasamylase. In wezen bereidt speekselamylase de voedselbolus voor op pancreasamylase. Het belangrijkste proces van de afbraak van koolhydraten vindt plaats in de dunne darm..

De functie van alfa-amylase is het splitsen van polysacchariden (zetmeel, glycogeen, inuline) in oligosacchariden. Waarom vindt het belangrijkste proces van vertering van koolhydraten plaats in de dunne darm? Het antwoord is simpel: hier zijn alle optimale omstandigheden voor dit proces, namelijk: een zwak basische omgeving en extra spijsverteringsenzymen die koolhydraatbindingen verbreken.

Bij kinderen is de amylaseactiviteit laag, omdat ze alle benodigde kant-en-klare "bouwmaterialen" krijgen met de moedermelk. Vanaf twee maanden begint de activiteit van het enzym toe te nemen en bereikt het niveau van dat van een volwassene tegen het einde van het eerste jaar, omdat aanvullende voedingsmiddelen worden geïntroduceerd in het dieet van de kruimels. Het enzym wordt via de nieren uit het lichaam uitgescheiden met urine (via de urinewegen).

Amylase-typen

De functie van alfa-amylase is om koolhydraten af ​​te breken

Ondanks het feit dat de klinische en diagnostische interesse geassocieerd is met alfa-amylase, zullen we alle bestaande typen van dit enzym bespreken..

  • Alfa-amylase is een enzym dat is onderverdeeld in twee typen: uitgescheiden en niet-uitgescheiden amylase. Simpel gezegd, het eerste type circuleert in het lichaam, zoals het in het bloed wordt afgegeven. Daarom kan het niveau van het enzym in het bloed worden gemeten. Het tweede type is intracellulair en komt niet in de bloedbaan. Intracellulair amylase helpt polysacchariden af ​​te breken tot dextrines. Het uitgescheiden amylase is van twee soorten. 40 procent van het enzym dat in het bloed circuleert, wordt uitgescheiden door de cellen van de alvleesklier. 60 procent is speekselamylase. Naast de pancreas- en speekselklieren wordt het enzym uitgescheiden door het slijmvlies van de dunne en dikke darm, eierstokken, eileiders, lever.
  • Het bètatype is een enzym dat voorkomt in planten, schimmels en bacteriën. Hierdoor wordt het fruitzetmeel afgebroken tot suiker, wat de zoete smaak van rijp fruit verklaart. Hoewel dit type niet direct gerelateerd is aan de menselijke fysiologie, wordt het uitgebreid bestudeerd in wetenschappelijke en klinische laboratoria. Een enzym dat betrokken is bij de uitwisseling van polysacchariden, helpt om waardevolle informatie te verkrijgen bij de studie van glycogenose. Deze groep omvat erfelijke ziekten, die zijn gebaseerd op disfunctie van enzymen die betrokken zijn bij de synthese en afbraak van glycogeen.
  • Het gamma-type is glucoamylase. Dit type amylase breekt glycogeen en zetmeel volledig af tot glucose. Gamma-amylase is aanwezig in het menselijk lichaam en wordt vertegenwoordigd door twee typen: zure en neutrale amylase. Zuur is gelokaliseerd in lysosomen, neutraal - in microsomen en hyaloplasma van cellen. Het vermogen van gamma-amylase om glycogeen af ​​te breken, maakt het mogelijk om het te gebruiken bij de behandeling van glycogenose. De introductie van dit enzym in het lichaam leidt tot een belangrijk therapeutisch effect - een afname van de hoeveelheid glycogeen in vitale organen - lever, hart, enz..

Indicaties voor de test

Indicatie voor de test - "acute buik"

De concentratie van amylasespiegels neemt toe of af met pathologische veranderingen in de alvleesklier, speekselklieren, darmen, lever, maag. Omdat het enzym door de nieren wordt uitgescheiden, wordt aanbevolen om parallel met het bloed een urinetest uit te voeren. De patiënt kan in de volgende gevallen worden doorverwezen voor bloedafname om het amylasegehalte te bepalen:

  • differentiële diagnose van buikpijn;
  • acute en chronische pancreatitis;
  • stenen in de alvleesklierkanalen;
  • ductale neoplasmata;
  • pancreascysten;
  • ontsteking van de parotis-speekselklier - bof;
  • acute peritonitis;
  • diabetes;
  • ontsteking van de galblaas (cholecystitis);
  • nierfalen;
  • darmobstructie;
  • verminderde productie van amylase in het lichaam;
  • eierstokkanker;
  • longkanker;
  • chronisch alcoholisme;
  • geperforeerde maagzweer;
  • breuk van het aorta-aneurysma;
  • hartinfarct;
  • thyrotoxicose;
  • opiaatvergiftiging;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap.

Test voorbereiding

De patiënt moet op de test worden voorbereid

Om het amylasegehalte te bepalen, wordt veneus bloed afgenomen. Het onderzoek wordt op een lege maag uitgevoerd. Zoals bij de meeste laboratoriumtests, moet de patiënt minimaal voorbereid zijn op het onderzoek. Voorbereiding kost niet veel moeite en tijd. Het is belangrijk om het volgende te onthouden:

  • geen alcohol;
  • sluit de dag ervoor gefrituurd en gekruid voedsel uit;
  • 's ochtends mag je geen thee en koffie drinken, gewoon drinkwater is toegestaan;
  • het wordt niet aanbevolen om bloedmonsters uit te voeren onmiddellijk na sommige diagnostische procedures - fluorografie, radiografie, echografisch onderzoek, fysiotherapieprocedures;
  • geen medicatie op de dag van de test. Het is vooral belangrijk om het volgende te annuleren: captopril, furosemide, ibuprofen, orale anticonceptiva, corticosteroïden, narcotische analgetica;
  • rook niet voor de test;
  • ochtendsporten uitsluiten;
  • het bad en de sauna de dag ervoor annuleren;
  • 15 minuten rust voor de ingreep.

Een verandering in het amylasegehalte wordt in de eerste 12 uur waargenomen

Een toename van de amylaseactiviteit wordt waargenomen in de eerste 12 uur. Het belangrijke punt is dat amylase geen eigen "gouden standaard" heeft. De concentratie in het bloed kan gedurende de dag aanzienlijk fluctueren. Elk laboratorium heeft zijn eigen indicatoren, afhankelijk van welke diagnostische methoden worden gebruikt om de concentratie van het enzym te bepalen. Normale bloedamylasewaarden bij personen onder de 50 zijn als volgt:

  • Totaal alfa-amylase - in serum of plasma tot 100 eenheden per liter;
  • Pancreasamylase - in serum of plasma tot 53 eenheden per liter.

Na 50 jaar is het bereik van aanvaardbare waarden van 25 tot 120 eenheden per liter.

Bij kinderen van het eerste levensjaar verschillen laboratoriumparameters. Het normale bereik is 5 tot 65 eenheden per liter.

Amylase tijdens de zwangerschap

Het amylasegehalte neemt toe met een buitenbaarmoederlijke zwangerschap

Een apart probleem is het niveau van alfa-amylase bij buitenbaarmoederlijke (buitenbaarmoederlijke) zwangerschap. Als de eicel aan het baarmoederslijmvlies in de baarmoeder is bevestigd, verschilt het amylasegehalte niet van dat vóór de zwangerschap. Een verhoging of verlaging van de concentratie van de indicator kan plaatsvinden onder de hierboven genoemde omstandigheden. Als de implantatie van de eicel heeft plaatsgevonden in de eileider of eierstok, neemt het niveau van de indicator ongeveer 8 keer toe. Dit komt door het feit dat de eileiders en eierstokken dit enzym actief beginnen af ​​te scheiden..

Amylase

Een bloedtest helpt om veel pathologische processen in het lichaam te identificeren. Bij pathologie van het spijsverteringsstelsel is een biochemische bloedtest zeer informatief.

Een van de belangrijke indicatoren van biochemie is amylase. Het is de belangrijkste marker van de toestand van de alvleesklier. De afwijkingen van de norm duiden altijd op de aanwezigheid van een pathologie van het lichaam..

Wat is amylase in een biochemische bloedtest

Amylase is een enzym dat betrokken is bij het verteringsproces.

Er zijn 2 soorten amylase:

  • Alfa-amylase. De productie ervan vindt plaats in de alvleesklier (in grotere mate) en speekselklieren;
  • Pancreasamylase is een bestanddeel van alfa-amylase, uitsluitend geproduceerd door de pancreas en is actief betrokken bij het verteringsproces in de twaalfvingerige darm.

Amylase wordt geproduceerd door de kliercellen van de alvleesklier en maakt deel uit van het pancreassap.

Het enzym amylase is van groot belang voor het menselijk lichaam.

Alfa-amylase in het bloed heeft de volgende functies:

  • Afbraak van zetmeel tijdens de vertering van voedsel. Dit proces begint al in de mond, omdat amylase in het speeksel aanwezig is. Het zetmeel wordt omgezet in eenvoudiger stoffen die oligosacchariden worden genoemd;
  • De opname van koolhydraten in het lichaam;
  • De afbraak van glycogeen in glucose, de belangrijkste energieopslag. Zij is het die alle cellen en organen voorziet van de energie die nodig is voor hun leven..

Het enzym amylase is erg belangrijk voor de goede werking van het spijsverteringsstelsel, daarom wordt de studie van het niveau meestal voorgeschreven als er een vermoeden bestaat van ziekten en aandoeningen van het spijsverteringskanaal.

Bij afwezigheid van enige pathologie mag amylase alleen in de darm worden gevonden. Wanneer er echter verschillende ziekten optreden, komt het in de bloedbaan terecht..

Indicaties voor analyse

Amylase is een indicator voor de ontwikkeling van inflammatoire en endocriene ziekten bij mensen. De belangrijkste indicaties voor een bloedtest op amylase zijn:

  • Vermoedelijke acute pancreatitis (ontsteking van de alvleesklier). De analyse wordt uitgevoerd als er dergelijke symptomen zijn:
    • Misselijkheid;
    • Braken;
    • Frequente losse ontlasting;
    • Buikpijn, vaak gordel;
    • Algemene zwakte.
  • Verergering van chronische pancreatitis. Klachten over het acute beloop van de ziekte;
  • Hepatitis (ontsteking van het leverparenchym). Tekenen van de ziekte:
    • Pijn trekken in het rechter hypochondrium;
    • Hepatomegalie (vergroting van de lever);
    • Bitterheid in de mond;
    • Misselijkheid;
    • Zwakheid.
  • Ook het vermoeden van het ontstaan ​​van diabetes mellitus kan een indicatie worden voor deze studie. Dit is een endocriene pathologie van de alvleesklier, die zich manifesteert:
    • Intense dorst;
    • Polyurie (afvoer van grote hoeveelheden urine);
    • Droge huid en slijmvliezen;
    • Jeukende huid;
    • In ernstige gevallen wordt bewustzijnsverlies en coma opgemerkt.
  • Goedaardige en kwaadaardige tumoren van de alvleesklier. Hun symptomatologie kan worden gevarieerd. Het kwaadaardige proces kan lange tijd asymptomatisch zijn. Daarom is het bij het detecteren van klachten van dit lichaam noodzakelijk om het amylasegehalte te bepalen;
  • Parotitis - ontsteking van de speekselklieren met hun verstopping;
  • Cysten in de alvleesklier.

Voorbereiding op onderzoek

Om het amylasegehalte te bepalen, wordt een biochemische bloedtest voorgeschreven. Om het resultaat betrouwbaar te laten zijn, is het noodzakelijk om goed voor te bereiden.

Deskundigen geven verschillende aanbevelingen ter voorbereiding op de test voor alfa-amylase, die zorgvuldig moeten worden nageleefd:

  • Een paar dagen voor de studie moet u vet, gefrituurd en gekruid voedsel opgeven;
  • Aan de vooravond van de bloedafname moet u stoppen met het drinken van thee en koffie. Het wordt aanbevolen om deze dag alleen schoon, niet-koolzuurhoudend water te drinken;
  • Als de patiënt medicijnen gebruikt, is het noodzakelijk om de arts te raadplegen over de mogelijkheid van een onderbreking van de behandeling op het moment van de laboratoriumtest;
  • Stop met sporten per dag, omdat overmatige fysieke activiteit de indicatoren verstoort;
  • Vermijd stress en emotioneel leed;
  • Stop met het drinken van alcoholische dranken een dag voor de analyse;
  • 'S Morgens op de dag van bloeddonatie kun je niet eten, omdat het onderzoek op een lege maag wordt uitgevoerd. Slechts een kleine hoeveelheid water drinken is toegestaan ​​(niet meer dan 200 milliliter).

Aanbevelingen voor een bloedtest:

  • Bereid een prikplaats voor (bloedafname). In de regel is dit de elleboogbocht van de arm. Als u uw hand van kleding moet bevrijden;
  • Breng een veneuze tourniquet aan op de onderarm, vraag de patiënt om met zijn vuist te “werken”;
  • Behandel de huid met een antiseptische oplossing (medische alcohol);
  • Steek de naald in en zuig de benodigde hoeveelheid bloed op in de reageerbuis of spuit;
  • Breng aan het einde van de manipulatie een met alcohol bevochtigd watje op de wond aan, buig de arm bij het ellebooggewricht en blijf 10 minuten in deze positie. Het bloeden moet worden gestopt..

Het bloed dat van de patiënt wordt afgenomen, wordt naar het laboratorium gestuurd. Daar worden koolhydraten aan toegevoegd en wordt het tijdstip van hun afbraak bepaald. Op basis van deze indicator wordt het resultaat ontcijferd..

Houd er rekening mee dat alleen een arts het resultaat kan ontcijferen, rekening houdend met alle factoren.

Amylase in bloed

Er moet aan worden herinnerd dat het gebruikelijk is om 2 soorten van dit enzym in het bloed te isoleren. Het is pancreas en alfa-amylase. Dienovereenkomstig zijn hun normen anders. In elk laboratorium kunnen de indicatoren enigszins verschillen, aangezien er verschillende reagentia worden gebruikt. Daarom staat er in het resultaatformulier een kolom die de grenzen van de norm voor dit laboratorium aangeeft. Er zijn echter algemeen aanvaarde prestatienormen op basis van gegevens van een onafhankelijk laboratorium..

Normentabel alfa-amylase (totaal bloedamylase) voor volwassenen en kinderen:

LeeftijdAlfa-amylase-snelheid, u / l
Kinderen jonger dan 2 jaar5 - 65
Van 2 tot 70 jaar oud24 - 125
Meer dan 70 jaar oud30 - 160

De normen van pancreasamylase, dat deel uitmaakt van alfa-amylase, worden weergegeven in de tabel:

LeeftijdAlfa-amylase-snelheid, u / l
Kinderen jonger dan 6 maandenNiet meer dan 8
Van 6 tot 12 maandenMaximaal 23
Ouder dan 1 jaarNiet meer dan 50

Redenen voor afwijkingen

Afwijking van de norm, zowel opwaarts als neerwaarts, is een teken van het begin of langdurig beloop van bepaalde ziekten, met name van het maagdarmkanaal..

Alfa-amylase nam toe

Een toename van pancreas en alfa-amylase kan optreden bij de volgende aandoeningen:

  • Acute en chronische pancreatitis. In dit geval produceren de cellen van het orgaan amylase in grotere hoeveelheden dan nodig;
  • Tumor- en cystische veranderingen in orgaanweefsels, evenals de aanwezigheid van calculi in de galblaaskanalen. In dit geval treedt een secundaire ontsteking op, die een verhoogde amylaseproductie bevordert. Indicatoren nemen toe tot 200 U / l;
  • Suikerziekte. Deze ziekte wordt gekenmerkt door een verminderde koolhydraatstofwisseling. In dit geval wordt een deel van de amylase naar het bloed gestuurd en vervult het niet zijn directe taken, dat wil zeggen, het neemt niet deel aan de afbraak van koolhydraten;
  • Peritonitis is een ontsteking van het peritoneum. Dit proces bevordert de verspreiding van ontstekingen naar alle organen van de buikholte, inclusief de alvleesklier;
  • Bof is een ontsteking van de speekselklieren. Het draagt ​​bij aan een lichte verbetering van de prestaties;
  • Nierfalen Zoals u weet verlaat amylase het menselijk lichaam via de nieren. Als hun werking echter wordt verstoord, wordt dit enzym niet volledig uit het bloed verwijderd, wat leidt tot een toename van de indicatoren;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Buiktrauma;
  • Alcoholmisbruik kan ook leiden tot hogere percentages;
  • Het eten van "verkeerd" voedsel, dat wil zeggen, vette, gerookte, gefrituurde, zoute voedingsmiddelen in grote hoeveelheden.

Verlaagd amylasegehalte

De redenen voor de afname van alfa-amylase in het bloed kunnen zijn:

  • Pancreasnecrose - dood van een aanzienlijk deel van de pancreas;
  • Acute of chronische hepatitis. Deze aandoening veroorzaakt een schending van metabolische processen, waaronder koolhydraten. In dit geval vermindert de alvleesklier na verloop van tijd de hoeveelheid geproduceerde enzymen;
  • Levercirrose;
  • Tumorproces in de alvleesklier. Dit omvat alleen die tumoren (kwaadaardig) die tot veranderingen in orgaanweefsel leiden. In dit geval kunnen de veranderde weefsels het enzym niet produceren;
  • Resectie (verwijdering) van een groot deel van de alvleesklier.

Amylase en pancreatitis

Zoals u weet, is amylase een marker van pancreasaandoeningen, of liever pancreatitis. Er moet echter worden opgemerkt dat elke ontsteking van het maagdarmkanaal de oorzaak kan zijn van een lichte toename van de indicatoren..

In het geval dat de indicatoren van pancreasamylase 6 tot 10 keer hoger zijn dan normaal, duidt dit op de ontwikkeling van ernstige ontsteking in het orgaan. Dat wil zeggen, als er geschikte symptomen zijn, wordt acute pancreatitis of verergering van een chronisch proces gediagnosticeerd.

Er moet ook worden opgemerkt dat bij een langdurig beloop van chronische pancreatitis tijdens een exacerbatie de indicatoren enigszins kunnen toenemen. Dit komt door de aanpassing van het lichaam.

In de eerste uren van het begin van de ziekte wordt een significante toename van alfa-amylase vastgesteld. Na 48-72 uur keert het niveau terug naar normaal.

Vond je het artikel leuk? Deel het met je vrienden op sociale netwerken:

Bloedonderzoek voor amylase

Normale waarden

Totaal amylase naar leeftijd

  • 0-30 dagen (pasgeborene): 0-6 eenheden / l;
  • 31-182 dagen: 1-17 eenheden / l;
  • 183-365 dagen: 6-44 eenheden / l;
  • 1-3 jaar: 8-79 eenheden / l;
  • 4-17 jaar oud: 21-110 eenheden / l;
  • na 18 jaar (volwassenen): 26-102 eenheden / l.

Pancreasamylase naar leeftijd

  • 0-24 maanden: 0-20 eenheden / l;
  • 2-18 jaar oud: 9-35 eenheden / l;
  • na 18 jaar: 11-54 eenheden / l.

(Let op, de controle-intervallen kunnen van laboratorium tot laboratorium verschillen, let daarom bij bloed- en urinetests op de in het rapport aangegeven intervallen).

Wat is amylase?

Amylasen (alfa-amylase) - zijn een groep enzymen die worden gebruikt om complexe koolhydraten af ​​te breken; in de alvleesklier, een exocriene klier, wordt het enzym gesynthetiseerd door acinaire cellen en reist vervolgens door de pancreaskanalen en bereikt het het spijsverteringskanaal.

Amylasen worden ook geproduceerd door de speekselklieren, het slijmvlies van de dunne darm, de eierstokken, de placenta en de lever. Isozymen van de alvleesklier en het speeksel worden bij onderzoek in hoge concentraties in het bloed aangetroffen.

Onder normale omstandigheden is amylase in kleine hoeveelheden aanwezig in het bloed en de urine, maar als de cellen van de alvleesklier problemen hebben, zoals pancreatitis of als de alvleesklier wordt geblokkeerd door een steen, of in zeldzame gevallen door een tumor, komen enzymen gemakkelijker in de bloedbaan terecht, zodat hun concentratie toeneemt zoals bij bloed en urine (amylase verlaat het lichaam via de urine).

Een amylasetest wordt vaak door artsen gebruikt om pancreatitis te diagnosticeren. De studie van pancreasamylase (P-isoenzym van amylase) is het nuttigst voor laboratoriumdiagnose van acute pancreatitis.

Totaal serum (in bloed) is nog steeds de meest gebruikte diagnostische test voor acute pancreatitis en wordt gerechtvaardigd met een nauwkeurigheid van 95% (diagnostische testnauwkeurigheid betekent het vermogen om echte waarden te leveren).

Het probleem met deze analyse is echter de relatief lage specificiteit, die varieert van 70 tot 80% (de specificiteit van een diagnostische test wordt gedefinieerd als het vermogen om gezonde mensen correct te identificeren, d.w.z. degenen die niet worden getroffen door de ziekte of aandoening die moet worden opgespoord).

Interpretatie van afwijkingen

Totaal amylase

Tijdens episodes van acute pancreatitis stijgen de serumamylasespiegels tijdelijk, tussen 2 en 12 uur na het begin van de aanval. De concentratie keert terug naar normaal tijdens de derde of vierde dag. De piek die tussen 12 en 72 uur wordt bereikt, is meestal 4-6 keer het maximum van de normale waarde, maar bij een aanzienlijk aantal patiënten neemt de waarde minder toe en neemt deze vaak helemaal niet toe. Er moet echter worden opgemerkt dat de toename in enzymactiviteit niet evenredig is met de ernst van de aandoening..

Bij acute pancreatitis geassocieerd met hyperlipidemie, kan serumamylase maskeren en normaal lijken, mogelijk als gevolg van het effect van hoge lipideniveaus op de calorimetrische aflezing van de test..

Een aanzienlijk deel van het enzym wordt uitgescheiden in de urine, dus de toename van de serumactiviteit komt overeen met een toename van de urinaire amylase, die bij veel meer patiënten toeneemt dan in het serum, hogere waarden bereikt en langdurig hoog blijft.

Bij chronische stille pancreatitis zijn zowel de serumactiviteit als de amylaseactiviteit in de urine gewoonlijk lager dan normaal.

Totaal amylase is geen specifieke indicator van de pancreasfunctie, aangezien het door verschillende organen wordt geproduceerd. Hoge niveaus zijn ook gevonden bij andere ziekten en situaties die de alvleesklier niet aantasten, zoals:

  • parotitis;
  • obstructie van de speekselkanalen;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • obstructie / darmgriep.

Bij acute pancreatitis neemt amylase gewoonlijk gelijktijdig toe met pancreaslipase, maar in sommige gevallen kan dit laatste:

  • neemt langer toe;
  • en blijft langer op hoog niveau.

Chronische pancreatitis wordt vaak geassocieerd met alcoholisme. Het kan ook worden veroorzaakt door trauma of obstructie van de pancreaskanalen, of door genetische aandoeningen zoals cystische fibrose.

Een toename van het totale serum alfa-amylase is geen specifieke indicator van pancreasaandoeningen, aangezien dit enzym ook wordt geproduceerd door de speekselklieren, het slijmvlies van de dunne darm, eierstokken, placenta en lever. Er zijn twee iso-enzymen in serum, pancreas en speeksel. Pancreasamylase is nuttiger dan algemene amylase voor de diagnose en beheersing van acute pancreatitis.

Enzymwaarden kunnen ook significant worden verhoogd bij mensen met obstructie en alvleesklierkanker.

Lage waarden bij patiënten met pancreatitis leiden daarentegen tot de gedachte aan onomkeerbare schade aan pancreascellen.

Pancreasamylase

In het geval van acute pancreatitis blijft pancreasamylase gewoonlijk verhoogd gedurende de eerste 12 uur vanaf het begin van een aanval en duurt het 3-4 dagen, waarbij gewoonlijk 4-6 keer de maximale normale waarde wordt bereikt..

Onderzoek van de vorm van de alvleesklier helpt niet bij het diagnosticeren van alvleesklierkanker.

De studie van pancreasamylase tijdens aanvallen van acute pancreatitis is de enige manier om chronische pancreatitis te diagnosticeren.

Ten slotte kan een lichte stijging (tot 78 U / L) weinig klinische betekenis hebben..

Lage amylasewaarden:

Hoge amylasespiegels:

  • alcoholmisbruik (alcoholisme);
  • diabetische ketoacidose;
  • stenen in de galblaas;
  • zwangerschap;
  • ontsteking van de speekselklieren;
  • hyperlipidemie;
  • hyperthyreoïdie;
  • varkentje;
  • obstructie van de galwegen;
  • pancreatitis;
  • darmperforatie;
  • ulceratieve perforatie.

Opgelet, niet-limitatieve lijst. Er moet ook worden opgemerkt dat vaak kleine afwijkingen van referentiebereiken mogelijk niet klinisch relevant zijn..

Factoren die analyses beïnvloeden

Een aantal medicijnen kunnen de testresultaten verstoren, waaronder sommige ontstekingsremmende medicijnen, anticonceptiepillen, cortison,... en het drinken van alcohol kort voor het testen.

Algemeen

De algehele waarde kan hoger zijn dan normaal bij patiënten met macrohemazemie.

Macroamylase is een vorm van amylase die wordt aangetroffen in bloedserum en heeft een hoog molecuulgewicht. Er zijn verschillende oorzaken van macroamylasemie gesuggereerd, er wordt bijvoorbeeld gedacht dat amylase een complex vormt met immunoglobuline. Macroamylase kan niet in de urine worden uitgescheiden omdat het te groot is en daarom gewoonlijk het serumamylase verhoogt. In dit geval wordt geen hoge waarde gebruikt om pancreatitis te diagnosticeren..

Gelijktijdige studie van serum- en urine-amylase maakt het mogelijk om te begrijpen of de patiënt lijdt aan macrohemazemie.

Waarden kunnen ook toenemen door een verscheidenheid aan andere aandoeningen en ziekten, bijvoorbeeld:

  • berekeningen met de galblaas
  • eierstokkanker;
  • longkanker;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • acute blindedarmontsteking;
  • diabetische ketoacidose;
  • parotitis;
  • darmobstructie;
  • geperforeerde zweer.

In deze gevallen verliest de analyse zijn diagnostische bruikbaarheid..

Pancreas

De resultaten van onderzoek van de vorm van de alvleesklier kunnen hoog zijn bij patiënten met macrohemazemie.

De studie van pancreasamylase tijdens aanvallen van acute pancreatitis is de enige manier om chronische pancreatitis te diagnosticeren.

Wanneer en waarom een ​​amylasetest vereist is

In de meeste gevallen wordt een toename van serumamylase veroorzaakt door een toename van de hoeveelheid van een enzym dat in de bloedbaan terechtkomt en / of een afname van de uitscheiding ervan. De test wordt voornamelijk gebruikt om acute pancreatitis en andere aandoeningen van de pancreas te diagnosticeren en te beheersen en wordt gelijktijdig met lipase uitgevoerd.

Het niveau kan ook worden verhoogd in het geval van alvleesklierkanker, maar meestal treedt de toename te laat op om diagnostisch nut te hebben, maar de resultaten kunnen worden gebruikt om te testen of kankertherapie effectief is in het geval van kanker..

Ten slotte wordt het voorgeschreven door artsen bij symptomen die nog steeds niet worden verklaard, bijvoorbeeld:

  • ernstige buikpijn;
  • koorts (hoge temperatuur);
  • verminderde eetlust;
  • misselijkheid, braken.

Voorbereiding voor analyse

De patiënt mag de afgelopen 24 uur geen alcohol hebben gedronken en moet de procedure op een lege maag ondergaan.

Biochemische bloedtest - normen, betekenis en decodering van indicatoren bij mannen, vrouwen en kinderen (naar leeftijd). Enzymactiviteit: amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, lipase, pepsinogenen, etc..

De site biedt alleen achtergrondinformatie voor informatieve doeleinden. Diagnose en behandeling van ziekten moeten worden uitgevoerd onder toezicht van een specialist. Alle medicijnen hebben contra-indicaties. Een specialistisch advies is vereist!

Hieronder zullen we bekijken wat elke indicator van een biochemische bloedtest zegt, wat zijn referentiewaarden en decodering zijn. In het bijzonder zullen we het hebben over de indicatoren van enzymactiviteit, bepaald in het kader van deze laboratoriumtest..

Alfa-amylase (amylase)

Alfa-amylase (amylase) is een enzym dat betrokken is bij de afbraak van voedselzetmeel in glycogeen en glucose. Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en de speekselklieren. Bovendien is de amylase van de speekselklieren een S-type en is de amylase van de alvleesklier een P-type, maar beide typen van het enzym zijn in het bloed aanwezig. Bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is een berekening van de activiteit van beide typen enzymen. Omdat dit enzym wordt geproduceerd door de alvleesklier, wordt de bepaling van zijn activiteit in het bloed gebruikt om ziekten van dit orgaan te diagnosticeren (pancreatitis, enz.). Bovendien kan amylaseactiviteit wijzen op de aanwezigheid van andere ernstige afwijkingen van de buikorganen, waarvan het beloop leidt tot irritatie van de alvleesklier (bijvoorbeeld peritonitis, acute appendicitis, darmobstructie, buitenbaarmoederlijke zwangerschap). De bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is dus een belangrijke diagnostische test voor verschillende pathologieën van de buikorganen..

Dienovereenkomstig wordt de bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed in het kader van de biochemische analyse voorgeschreven in de volgende gevallen:

  • Vermoede of eerder geïdentificeerde pathologie van de alvleesklier (pancreatitis, tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Bof (ziekte van de speekselklieren);
  • Ernstige buikpijn of buiktrauma;
  • Elke pathologie van het spijsverteringskanaal;
  • Vermoede of eerder geïdentificeerde cystische fibrose.

Normaal gesproken is de activiteit van bloedamylase bij volwassen mannen en vrouwen, evenals bij kinderen ouder dan 1 jaar, 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). Bij kinderen van het eerste levensjaar varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed van 5 tot 65 U / l, wat te wijten is aan een lage productie van amylase als gevolg van een kleine hoeveelheid zetmeelrijk voedsel in de voeding van een zuigeling..

Een toename van de activiteit van alfa-amylase in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Pancreatitis (acuut, chronisch, reactief);
  • Een cyste of tumor van de alvleesklier;
  • Blokkering van het pancreaskanaal (bijv. Steen, verklevingen, etc.);
  • Macroamylasemie;
  • Ontsteking of beschadiging van de speekselklieren (bijvoorbeeld bij de bof);
  • Acute peritonitis of appendicitis;
  • Perforatie (perforatie) van een hol orgaan (bijvoorbeeld maag, darmen);
  • Diabetes mellitus (tijdens ketoacidose);
  • Ziekten van de galwegen (cholecystitis, galsteenziekte);
  • Nierfalen;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Ziekten van het spijsverteringskanaal (bijvoorbeeld maag- of darmzweer, darmobstructie, darminfarct);
  • Vasculaire trombose van het mesenterium van de darm;
  • Aorta-aneurysma-ruptuur;
  • Operatie of trauma aan de buikorganen;
  • Kwaadaardige neoplasma's.

Een afname van de activiteit van alfa-amylase in het bloed (waarden rond nul) kan duiden op de volgende ziekten:
  • Onvoldoende alvleesklier;
  • Taaislijmziekte;
  • Gevolgen van het verwijderen van de alvleesklier;
  • Acute of chronische hepatitis;
  • Pancreasnecrose (dood en verval van de alvleesklier in de laatste fase);
  • Thyrotoxicose (hoge niveaus van schildklierhormonen in het lichaam);
  • Toxicose bij zwangere vrouwen.

Alanine-aminotransferase (ALT)

Alanine-aminotransferase (ALT) is een enzym dat het aminozuur alanine van het ene eiwit naar het andere overbrengt. Dienovereenkomstig speelt dit enzym een ​​sleutelrol bij de eiwitsynthese, het aminozuurmetabolisme en de energieproductie door cellen. ALT werkt in cellen, daarom is het gehalte en de activiteit normaal gesproken hoger in weefsels en organen, en in bloed, respectievelijk lager. Wanneer de activiteit van ALT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan organen en weefsels en de afgifte van het enzym daaruit in de systemische circulatie. En aangezien de grootste activiteit van ALT wordt opgemerkt in de cellen van het myocardium, de lever en de skeletspieren, duidt een toename van het actieve enzym in het bloed op de schade die is opgetreden aan deze weefsels..

De meest uitgesproken activiteit van ALT in het bloed neemt toe met schade aan levercellen (bijvoorbeeld bij acute toxische en virale hepatitis). Bovendien neemt de activiteit van het enzym toe zelfs vóór de ontwikkeling van geelzucht en andere klinische symptomen van hepatitis. Een iets kleinere toename van de enzymactiviteit wordt waargenomen bij brandwonden, myocardinfarct, acute pancreatitis en chronische leverpathologieën (tumor, cholangitis, chronische hepatitis, enz.).

Gezien de rol en organen waarin ALT werkt, zijn de volgende aandoeningen en ziekten indicaties voor het bepalen van de activiteit van het enzym in het bloed:

  • Alle leveraandoeningen (hepatitis, tumoren, cholestase, cirrose, vergiftiging);
  • Vermoedelijk acuut myocardinfarct;
  • Spierpathologie;
  • Controle van de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die dit orgaan negatief beïnvloeden;
  • Preventieve onderzoeken;
  • Screening van potentiële bloed- en orgaandonoren;
  • Onderzoek van mensen die mogelijk met hepatitis zijn besmet door contact met mensen die aan virale hepatitis lijden.

Normaal gesproken zou de ALT-activiteit in het bloed bij volwassen vrouwen (ouder dan 18 jaar) minder dan 31 U / L moeten zijn, en bij mannen - minder dan 41 U / L. Bij kinderen jonger dan één jaar is de normale ALT-activiteit minder dan 54 E / L, 1-3 jaar oud - minder dan 33 E / dag, 3-6 jaar oud - minder dan 29 E / L, 6-12 jaar oud - minder dan 39 E / L. Bij adolescente meisjes van 12-17 jaar oud is de normale ALT-activiteit minder dan 24 U / l en bij jongens van 12-17 jaar - minder dan 27 U / l. Bij jongens en meisjes ouder dan 17 jaar is de ALT-activiteit normaal gesproken hetzelfde als bij volwassen mannen en vrouwen..

Een toename van de activiteit van ALAT in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische leveraandoeningen (hepatitis, cirrose, leververvetting, tumor of uitzaaiingen in de lever, alcoholische leverschade, enz.);
  • Obstructieve geelzucht (verstopping van de galwegen met een steen, tumor, enz.);
  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Myocardiale dystrofie;
  • Hitteberoerte of verbrandingsziekte;
  • Schok;
  • Hypoxie;
  • Letsel of necrose (dood) van spieren op elke locatie;
  • Myositis;
  • Myopathieën;
  • Hemolytische anemie van welke oorsprong dan ook;
  • Nierfalen;
  • Pre-eclampsie;
  • Filariasis;
  • Medicijnen nemen die giftig zijn voor de lever.

Een toename van de activiteit van ALAT in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Terminale stadia van leverfalen;
  • Uitgebreide leverschade (necrose of cirrose van het grootste deel van het orgaan);
  • Obstructieve geelzucht.

Aspartaat-aminotransferase (AsAT)

Aspartaataminotransferase (ASAT) is een enzym dat zorgt voor een aminogroepoverdrachtsreactie tussen aspartaat en alfa-ketoglutaraat om oxaalazijnzuur en glutamaat te vormen. Dienovereenkomstig speelt ASAT een sleutelrol bij de synthese en afbraak van aminozuren, evenals bij de opwekking van energie in cellen..

AsAT is, net als ALT, een intracellulair enzym, omdat het voornamelijk in cellen werkt en niet in het bloed. Dienovereenkomstig is de AST-concentratie in normale weefsels hoger dan in bloed. De grootste activiteit van het enzym wordt waargenomen in de cellen van het myocardium, spieren, lever, pancreas, hersenen, nieren, longen, evenals in leukocyten en erytrocyten. Wanneer de activiteit van AST in het bloed toeneemt, duidt dit op het vrijkomen van het enzym uit de cellen in de systemische circulatie, wat optreedt wanneer organen worden beschadigd waarin zich een grote hoeveelheid AST bevindt. Dat wil zeggen, de activiteit van AST in het bloed neemt sterk toe bij leveraandoeningen, acute pancreatitis, spierschade, myocardinfarct.

Bepaling van AST-activiteit in het bloed is geïndiceerd voor de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Leverziekte;
  • Diagnostics acuut myocardinfarct en andere pathologieën van de hartspier;
  • Ziekten van de spieren van het lichaam (myositis, enz.);
  • Preventieve onderzoeken;
  • Screening van potentiële bloed- en orgaandonoren;
  • Onderzoek van mensen die in contact zijn geweest met patiënten met virale hepatitis;
  • Controle over de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die het orgaan negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de AST-activiteit bij volwassen mannen minder dan 47 U / L en bij vrouwen minder dan 31 U / L. De activiteit van AST bij kinderen verschilt normaal gesproken afhankelijk van de leeftijd:
  • Kinderen jonger dan een jaar - minder dan 83 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 48 U / l;
  • Kinderen van 3-6 jaar oud - minder dan 36 U / l;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 47 U / l;
  • Kinderen van 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 29 U / l, meisjes - minder dan 25 U / l;
  • Adolescenten ouder dan 17 jaar - zoals volwassen vrouwen en mannen.

Een toename van de activiteit van AST in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis, reumatische hartziekte;
  • Cardiogene of toxische shock;
  • Trombose in de longslagader;
  • Hartfalen;
  • Ziekten van skeletspieren (myositis, myopathie, polymyalgie);
  • Vernietiging van een groot aantal spieren (bijvoorbeeld uitgebreid trauma, brandwonden, necrose);
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Zonnesteek;
  • Leverziekten (hepatitis, cholestase, kanker en levermetastasen, enz.);
  • Pancreatitis;
  • Alcohol gebruik;
  • Nierfalen;
  • Kwaadaardige neoplasma's;
  • Hemolytische anemie;
  • Thalassemie major;
  • Infectieziekten waarbij skeletspieren, hartspier, longen, lever, erytrocyten, leukocyten beschadigd zijn (bijvoorbeeld septikemie, infectieuze mononucleosis, herpes, longtuberculose, buiktyfus);
  • Conditie na hartoperatie of angiocardiografie;
  • Hypothyreoïdie (lage niveaus van schildklierhormonen in het bloed);
  • Darmobstructie;
  • Melkzuuracidose;
  • Veteranenziekte;
  • Kwaadaardige hyperthermie (verhoogde lichaamstemperatuur);
  • Nierinfarct;
  • Beroerte (hemorragisch of ischemisch);
  • Vergiftiging door giftige paddenstoelen;
  • Medicijnen nemen die de lever negatief beïnvloeden.

Een afname van de activiteit van AST in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Ernstige en grote leverschade (bijvoorbeeld leverruptuur, necrose van een groot deel van de lever, enz.);
  • Eindstadium leverfalen.

Gamma Glutamyl Transferase (GGT)

Gammaglutamyltransferase (GGT), ook wel gammaglutamyltranspeptidase (GGT) genoemd, is een enzym dat het aminozuur gammaglutamyl van het ene eiwitmolecuul naar het andere overbrengt. Dit enzym wordt in de meeste hoeveelheden aangetroffen in de membranen van cellen met een secretie- of sorptiecapaciteit, bijvoorbeeld in de cellen van het epitheel van de galwegen, levertubuli, niertubuli, uitscheidingskanalen van de pancreas, borstelrand van de dunne darm, enz. Dienovereenkomstig is dit enzym het meest actief in de nieren, lever, pancreas, borstelrand van de dunne darm..

GGT is een intracellulair enzym; daarom is zijn activiteit normaal gesproken laag in het bloed. En wanneer de activiteit van GGT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan cellen die rijk zijn aan dit enzym. Dat wil zeggen, een verhoogde activiteit van GGT in het bloed is kenmerkend voor elke leveraandoening met schade aan de cellen (ook bij het drinken van alcohol of het nemen van medicijnen). Bovendien is dit enzym zeer specifiek voor leverschade, dat wil zeggen dat een toename van zijn activiteit in het bloed het mogelijk maakt om de schade aan dit specifieke orgaan nauwkeurig te bepalen, vooral wanneer andere analyses dubbelzinnig kunnen worden geïnterpreteerd. Als er bijvoorbeeld een toename is in de activiteit van AST en alkalische fosfatase, kan dit worden veroorzaakt door pathologie, niet alleen van de lever, maar ook van het hart, de spieren of botten. In dit geval zal de bepaling van de GGT-activiteit het mogelijk maken om het zieke orgaan te identificeren, want als de activiteit wordt verhoogd, zijn hoge waarden van AST en alkalische fosfatase het gevolg van leverschade. En als de activiteit van GGT normaal is, dan is de hoge activiteit van AST en alkalische fosfatase te wijten aan de pathologie van spieren of botten. Daarom is de bepaling van de GGT-activiteit een belangrijke diagnostische test voor het opsporen van leverpathologie of schade..

Bepaling van GGT-activiteit is geïndiceerd voor de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Diagnostiek en controle van het verloop van pathologieën van de lever en galwegen;
  • Monitoring van de effectiviteit van alcoholisme-therapie;
  • Identificatie van levermetastasen bij kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie;
  • Evaluatie van het beloop van prostaat-, pancreas- en hepatoomkanker;
  • Beoordeling van de toestand van de lever bij het gebruik van geneesmiddelen die het orgel negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de activiteit van GGT in het bloed bij volwassen vrouwen minder dan 36 E / ml en bij mannen minder dan 61 E / ml. De normale activiteit van GGT in bloedserum bij kinderen is afhankelijk van de leeftijd en is als volgt:
  • Baby's jonger dan 6 maanden - minder dan 204 U / ml;
  • Kinderen van 6 - 12 maanden - minder dan 34 U / ml;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 18 U / ml;
  • Kinderen van 3-6 jaar - minder dan 23 U / ml;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 17 U / ml;
  • Adolescenten 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 45 U / ml, meisjes - minder dan 33 U / ml;
  • Tieners van 17 - 18 jaar - zoals volwassenen.

Bij het beoordelen van de activiteit van GGT in het bloed, moet men onthouden dat de activiteit van het enzym hoger is, hoe groter het lichaamsgewicht van een persoon. Bij zwangere vrouwen in de eerste weken van de zwangerschap is de GGT-activiteit verminderd.

Een toename van de GGT-activiteit kan worden waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Alle ziekten van de lever en galwegen (hepatitis, toxische leverschade, cholangitis, stenen in de galblaas, tumoren en metastasen in de lever);
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Pancreatitis (acuut en chronisch);
  • Tumoren van de alvleesklier, prostaat;
  • Verergering van glomerulonefritis en pyelonefritis;
  • Alcoholische dranken drinken;
  • Medicijnen gebruiken die giftig zijn voor de lever.

Zure fosfatase (AC)

Zure fosfatase (AC) is een enzym dat betrokken is bij de uitwisseling van fosforzuur. Het wordt in bijna alle weefsels geproduceerd, maar de hoogste activiteit van het enzym wordt opgemerkt in de prostaatklier, lever, bloedplaatjes en erytrocyten. Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed laag, aangezien het enzym in cellen wordt aangetroffen. Dienovereenkomstig wordt een toename van de activiteit van het enzym opgemerkt met de vernietiging van cellen die er rijk aan zijn en de afgifte van fosfatase in de systemische circulatie. Bij mannen wordt de helft van de zure fosfatase die in het bloed wordt aangetroffen, geproduceerd door de prostaatklier. En bij vrouwen verschijnt zure fosfatase in het bloed uit de lever, erytrocyten en bloedplaatjes. Dit betekent dat de activiteit van het enzym het mogelijk maakt om ziekten van de prostaatklier bij mannen op te sporen, evenals pathologie van het bloedsysteem (trombocytopenie, hemolytische ziekte, trombo-embolie, multipel myeloom, de ziekte van Paget, de ziekte van Gaucher, de ziekte van Niemann-Pick, enz.) Bij beide geslachten..

Bepaling van de zuurfosfatase-activiteit is geïndiceerd bij verdenking op prostaataandoeningen bij mannen en bij lever- of nieraandoeningen bij beide geslachten.

Mannen moeten onthouden dat een bloedtest voor zuurfosfatase-activiteit moet worden uitgevoerd ten minste 2 dagen (en bij voorkeur 6-7 dagen) na het ondergaan van manipulaties die de prostaatklier beïnvloeden (bijvoorbeeld prostaatmassage, transrectale echografie, biopsie, enz.)... Bovendien moeten vertegenwoordigers van beide geslachten ook weten dat de analyse op zuurfosfataseactiviteit niet eerder dan twee dagen na instrumentele onderzoeken van de blaas en darmen wordt uitgevoerd (cystoscopie, sigmoïdoscopie, colonoscopie, digitaal onderzoek van de rectale ampul, enz.).

Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed bij mannen 0 - 6,5 U / L, en bij vrouwen - 0 - 5,5 U / L.

Een toename van de activiteit van zure fosfatase in het bloed wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Ziekten van de prostaatklier bij mannen (prostaatkanker, prostaatadenoom, prostatitis);
  • De ziekte van Paget;
  • Ziekte van Gaucher;
  • Ziekte van Niemann-Pick;
  • Multipel myeloom;
  • Trombo-embolie;
  • Hemolytische ziekte;
  • Trombocytopenie als gevolg van de vernietiging van bloedplaatjes;
  • Osteoporose;
  • Ziekten van het reticulo-endotheliale systeem;
  • Pathologie van de lever en galwegen;
  • Botmetastasen in kwaadaardige tumoren met verschillende lokalisaties;
  • Diagnostische manipulaties van de organen van het urogenitaal systeem (rectaal digitaal onderzoek, verzameling van prostaatafscheidingen, colonoscopie, cystoscopie, enz.) Uitgevoerd tijdens de voorafgaande 2-7 dagen..

Creatinefosfokinase (CPK)

Creatinefosfokinase (CPK) wordt ook wel creatinekinase (CK) genoemd. Dit enzym katalyseert het proces van splitsing van één fosforzuurresidu uit ATP (adenosinetrifosforzuur) om ADP (adenosinedifosforzuur) en creatinefosfaat te vormen. Creatinefosfaat is belangrijk voor het normale verloop van de stofwisseling, evenals voor spiercontractie en ontspanning. Creatinefosfokinase wordt in bijna alle organen en weefsels aangetroffen, maar het meeste van dit enzym wordt aangetroffen in spieren en myocardium. De minimale hoeveelheid creatinefosfokinase wordt aangetroffen in de hersenen, de schildklier, de baarmoeder en de longen.

Normaal gesproken bevat het bloed een kleine hoeveelheid creatinekinase, en de activiteit kan toenemen wanneer spieren, hartspier of hersenen beschadigd zijn. Er zijn drie varianten van creatinekinase - KK-MM, KK-MB en KK-BB, en KK-MM is een ondersoort van het enzym uit spieren, KK-MB is een ondersoort uit het myocardium en KK-BB is een ondersoort uit de hersenen. Normaal gesproken is 95% van het creatinekinase in het bloed het subtype KK-MM en worden de ondersoorten KK-MB en KK-BB bepaald in sporenhoeveelheden. Momenteel impliceert de bepaling van de activiteit van creatinekinase in het bloed de beoordeling van de activiteit van alle drie ondersoorten.

De indicaties voor het bepalen van de activiteit van CPK in het bloed zijn de volgende voorwaarden:

  • Acute en chronische aandoeningen van het cardiovasculaire systeem (acuut myocardinfarct);
  • Spieraandoeningen (myopathie, spierdystrofie, enz.);
  • Ziekten van het centrale zenuwstelsel;
  • Ziekten van de schildklier (hypothyreoïdie);
  • Verwondingen;
  • Kwaadaardige tumoren van elke locatie.

Normaal gesproken is de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed bij volwassen mannen minder dan 190 U / L en bij vrouwen minder dan 167 U / L. Bij kinderen neemt de enzymactiviteit normaal gesproken de volgende waarden aan, afhankelijk van de leeftijd:
  • De eerste vijf dagen van het leven - tot 650 U / l;
  • 5 dagen - 6 maanden - 0 - 295 U / l;
  • 6 maanden - 3 jaar - minder dan 220 U / l;
  • 3-6 jaar - minder dan 150 U / l;
  • 6 - 12 jaar: jongens - minder dan 245 U / l en meisjes - minder dan 155 U / l;
  • 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 270 U / l, meisjes - minder dan 125 U / l;
  • Meer dan 17 jaar oud - net als volwassenen.

Een toename van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Chronische hartziekte (myocarddystrofie, aritmie, instabiele angina pectoris, congestief hartfalen);
  • Uitgesteld letsel of operatie aan het hart en andere organen;
  • Acute hersenschade;
  • Coma;
  • Skeletspierbeschadiging (uitgebreid trauma, brandwonden, necrose, elektrische schok);
  • Spieraandoeningen (myositis, polymyalgie, dermatomyositis, polymyositis, myodystrofie, enz.);
  • Hypothyreoïdie (lage niveaus van schildklierhormonen);
  • Intraveneuze en intramusculaire injecties;
  • Geestesziekte (schizofrenie, epilepsie);
  • Longembolie;
  • Sterke spiercontracties (bevalling, spasmen, krampen);
  • Tetanus;
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Verhongering;
  • Uitdroging (uitdroging van het lichaam tegen de achtergrond van braken, diarree, overvloedig zweten, enz.);
  • Langdurige onderkoeling of oververhitting;
  • Kwaadaardige tumoren van de blaas, darmen, borst, darmen, baarmoeder, longen, prostaat, lever.

Een afname van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Langdurig verblijf in een zittende toestand (hypodynamie);
  • Kleine spiermassa.

Creatinefosfokinase, MV-subeenheid (CPK-MB)

Een ondersoort van creatinekinase CPK-MB bevindt zich uitsluitend in het myocardium, in het bloed is het normaal gesproken erg klein. Een toename van de activiteit van CPK-MB in het bloed wordt waargenomen bij de vernietiging van hartspiercellen, dat wil zeggen bij een hartinfarct. De verhoogde activiteit van het enzym wordt 4-8 uur na een hartaanval geregistreerd, bereikt een maximum na 12-24 uur en op de derde dag, met het normale verloop van het herstelproces van de hartspier, keert de activiteit van CPK-MB terug naar normaal. Daarom wordt de bepaling van de activiteit van CPK-MB gebruikt voor de diagnose van een hartinfarct en de daaropvolgende monitoring van de herstelprocessen in de hartspier. Gezien de rol en locatie van CPK-MB, wordt de bepaling van de activiteit van dit enzym alleen getoond voor de diagnose van een myocardinfarct en om deze ziekte te onderscheiden van een longinfarct of een ernstige aanval van angina pectoris..

Normaal gesproken is de activiteit van CPK-MB in het bloed van volwassen mannen en vrouwen, evenals kinderen, minder dan 24 U / L.

Een toename van de activiteit van CPK-MB wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Giftige myocardschade door vergiftiging of infectieziekte;
  • Voorwaarden na trauma, operaties en diagnostische procedures aan het hart;
  • Chronische hartziekte (myocarddystrofie, congestief hartfalen, aritmie);
  • Longembolie;
  • Ziekten en verwondingen van skeletspieren (myositis, dermatomyositis, degeneratie, trauma, chirurgie, brandwonden);
  • Schok;
  • Reye's syndroom.

Lactaat dehydrogenase (LDH)

Lactaatdehydrogenase (LDH) is een enzym dat de reactie van het omzetten van lactaat in pyruvaat vergemakkelijkt en daarom erg belangrijk is voor de productie van energie door cellen. LDH wordt aangetroffen in normaal bloed en cellen van bijna alle organen, maar de grootste hoeveelheid van het enzym wordt gefixeerd in de lever, spieren, myocardium, erytrocyten, leukocyten, nieren, longen, lymfoïde weefsel, bloedplaatjes. Een toename van de LDH-activiteit wordt meestal waargenomen bij de vernietiging van cellen waarin het zich in grote hoeveelheden bevindt. Dit betekent dat de hoge activiteit van het enzym kenmerkend is voor schade aan het myocardium (myocarditis, hartaanvallen, aritmieën), lever (hepatitis, etc.), nieren, erytrocyten.

Dienovereenkomstig zijn de indicaties voor het bepalen van de LDH-activiteit in het bloed de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Ziekten van de lever en galwegen;
  • Myocardiale schade (myocarditis, myocardinfarct);
  • Hemolytische anemie;
  • Myopathieën;
  • Kwaadaardige gezwellen van verschillende organen;
  • Longembolie.

Normaal gesproken is de LDH-activiteit in het bloed bij volwassen mannen en vrouwen 125 - 220 U / L (bij gebruik van sommige reagenskits kan de norm 140 - 350 U / L zijn). Bij kinderen is de normale activiteit van het enzym in het bloed afhankelijk van de leeftijd en zijn de volgende waarden:
  • Kinderen jonger dan een jaar - minder dan 450 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar - minder dan 344 U / l;
  • Kinderen van 3-6 jaar - minder dan 315 U / l;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar - minder dan 330 U / l;
  • Tieners van 12 - 17 jaar - minder dan 280 U / l;
  • Tieners van 17 - 18 jaar - zoals volwassenen.

Een toename van de LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Zwangerschapsperiode;
  • Pasgeborenen tot 10 dagen oud;
  • Intense fysieke activiteit;
  • Leverziekte (hepatitis, cirrose, geelzucht door verstopping van de galwegen);
  • Myocardinfarct;
  • Longembolie of infarct;
  • Ziekten van het bloedsysteem (acute leukemie, bloedarmoede);
  • Ziekten en schade aan spieren (trauma, atrofie, myositis, myodystrofie, enz.);
  • Nierziekte (glomerulonefritis, pyelonefritis, nierinfarct);
  • Acute ontsteking aan de alvleesklier;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met massale celdood (shock, hemolyse, brandwonden, hypoxie, ernstige onderkoeling, enz.);
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Medicijnen nemen die giftig zijn voor de lever (cafeïne, steroïde hormonen, cefalosporine-antibiotica, enz.), Alcohol drinken.

Een afname van de LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij een genetische aandoening of bij volledige afwezigheid van enzymsubeenheden.

Lipase

Lipase is een enzym dat zorgt voor de reactie van de splitsing van triglyceriden in glycerol en vetzuren. Dat wil zeggen, lipase is belangrijk voor de normale vertering van vetten die via voedsel het lichaam binnenkomen. Het enzym wordt geproduceerd door een aantal organen en weefsels, maar het leeuwendeel van de lipase die in het bloed circuleert, komt uit de alvleesklier. Na productie in de alvleesklier komt lipase de twaalfvingerige darm en de dunne darm binnen, waar het vetten uit voedsel afbreekt. Verder gaat lipase, vanwege zijn kleine formaat, door de darmwand in de bloedvaten en circuleert het in de bloedbaan, waar het vetten blijft afbreken tot componenten die door cellen worden geassimileerd..

De toename van de lipase-activiteit in het bloed is meestal te wijten aan de vernietiging van pancreascellen en de afgifte van een grote hoeveelheid van het enzym in de bloedbaan. Daarom speelt de bepaling van de lipase-activiteit een zeer belangrijke rol bij de diagnose van pancreatitis of blokkering van de pancreaskanalen door een tumor, steen, cyste, enz. Bovendien kan een hoge activiteit van lipase in het bloed worden waargenomen bij nieraandoeningen, wanneer het enzym in de bloedbaan wordt vastgehouden..

Het is dus duidelijk dat de indicaties voor het bepalen van de activiteit van lipase in het bloed de volgende aandoeningen en ziekten zijn:

  • Vermoeden van acute of verergering van chronische pancreatitis;
  • Chronische pancreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Acute cholecystitis;
  • Acuut of chronisch nierfalen
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Levercirrose;
  • Buiktrauma;
  • Alcoholisme.

Normaal gesproken is de activiteit van lipase in het bloed bij volwassenen 8 - 78 U / L en bij kinderen - 3 - 57 U / L. Bij het bepalen van de activiteit van lipase met andere reeksen reagentia, is de normale waarde van de indicator minder dan 190 U / L bij volwassenen en minder dan 130 U / L bij kinderen..

Een toename van de lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Kanker, cyste of pseudocyst van de alvleesklier;
  • Alcoholisme;
  • Bilious koliek;
  • Intrahepatische cholestase;
  • Chronische galblaasaandoening;
  • Intestinale wurging of infarct;
  • Stofwisselingsziekten (diabetes, jicht, obesitas);
  • Acuut of chronisch nierfalen
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Peritonitis;
  • Epidemische parotitis, optredend met schade aan de alvleesklier;
  • Medicijnen gebruiken die spasmen van de sluitspier van Oddi veroorzaken (morfine, indomethacine, heparine, barbituraten, enz.).

Een afname van de lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Kwaadaardige tumoren met verschillende lokalisaties (behalve pancreascarcinoom);
  • Overtollige triglyceriden in het bloed tegen een achtergrond van ondervoeding of met erfelijke hyperlipidemie.

Pepsinogenen I en II

Pepsinogenen I en II zijn voorlopers van het belangrijkste maagenzym pepsine. Ze worden geproduceerd door de cellen van de maag. Sommige pepsinogenen uit de maag komen in de systemische circulatie, waar hun concentratie kan worden bepaald met verschillende biochemische methoden. In de maag worden pepsinogenen onder invloed van zoutzuur omgezet in het enzym pepsine, dat eiwitten afbreekt die via de voeding zijn ingenomen. Dienovereenkomstig stelt de concentratie van pepsinogenen in het bloed u in staat om informatie te verkrijgen over de toestand van de secretoire functie van de maag en om het type gastritis (atrofisch, hyperzuur) te identificeren.

Pepsinogeen I wordt gesynthetiseerd door cellen van de fundus en het maaglichaam, en pepsinogeen II wordt gesynthetiseerd door cellen van alle delen van de maag en het bovenste deel van de twaalfvingerige darm. Daarom kunt u met de bepaling van de concentratie van pepsinogeen I de toestand van het lichaam en de fundus van de maag beoordelen, en pepsinogeen II - alle delen van de maag.

Wanneer de concentratie pepsinogeen I in het bloed wordt verlaagd, duidt dit op de dood van de belangrijkste cellen van het lichaam en de fundus van de maag, die deze precursor van pepsine produceren. Dienovereenkomstig kan een laag niveau van pepsinogeen I duiden op atrofische gastritis. Bovendien kan, tegen de achtergrond van atrofische gastritis, het niveau van pepsinogeen II lange tijd binnen normale grenzen blijven. Wanneer de concentratie van pepsinogeen I in het bloed wordt verhoogd, duidt dit op een hoge activiteit van de belangrijkste cellen van de fundus en het lichaam van de maag, en dus op gastritis met een hoge zuurgraad. Een hoog gehalte aan pepsinogeen II in het bloed duidt op een hoog risico op maagzweren, omdat het aangeeft dat de uitscheidende cellen te actief niet alleen enzymprecursoren produceren, maar ook zoutzuur..

Voor de klinische praktijk is de berekening van de verhouding pepsinogeen I / pepsinogeen II van groot belang, aangezien deze coëfficiënt het mogelijk maakt atrofische gastritis en een hoog risico op het ontwikkelen van zweren en maagkanker te detecteren. Dus als de coëfficiënt lager is dan 2,5, hebben we het over atrofische gastritis en een hoog risico op maagkanker. En met een coëfficiënt van meer dan 2,5 - ongeveer een hoog risico op maagzweren. Bovendien maakt de verhouding van de concentraties van pepsinogenen in het bloed het mogelijk functionele spijsverteringsstoornissen (bijvoorbeeld tegen de achtergrond van stress, ondervoeding, enz.) Te onderscheiden van echte organische veranderingen in de maag. Daarom is de bepaling van de activiteit van pepsinogenen met de berekening van hun ratio momenteel een alternatief voor gastroscopie voor die mensen die om welke reden dan ook deze onderzoeken niet kunnen ondergaan..

Bepaling van de activiteit van pepsinogenen I en II wordt getoond in de volgende gevallen:

  • Beoordeling van de toestand van het maagslijmvlies bij mensen die lijden aan atrofische gastritis;
  • Identificatie van progressieve atrofische gastritis met een hoog risico op het ontwikkelen van maagkanker;
  • Identificatie van maag- en duodenumzweren;
  • Detectie van maagkanker;
  • Monitoring van de effectiviteit van therapie voor gastritis en maagzweren.

Normaal gesproken is de activiteit van elk pepsinogeen (I en II) 4 - 22 μg / l.

Een verhoging van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:

  • Acute en chronische gastritis;
  • Zollinger-Ellison-syndroom;
  • Zweer in de twaalfvingerige darm;
  • Alle omstandigheden waarin de concentratie van zoutzuur in het maagsap wordt verhoogd (alleen voor pepsinogeen I).

Een afname van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:
  • Progressieve atrofische gastritis;
  • Carcinoom (kanker) van de maag;
  • De ziekte van Addison;
  • Pernicieuze anemie (alleen voor pepsinogeen I), ook wel de ziekte van Addison-Birmer genoemd;
  • Myxoedeem;
  • Toestand na resectie (verwijdering) van de maag.

Cholinesterase (CHE)

Dezelfde naam "cholinesterase" verwijst gewoonlijk naar twee enzymen - echte cholinesterase en pseudocholinesterase. Beide enzymen zijn in staat acetylcholine af te breken, een neurotransmitter in zenuwverbindingen. Echte cholinesterase is betrokken bij de overdracht van zenuwimpulsen en is in grote hoeveelheden aanwezig in hersenweefsel, zenuwuiteinden, longen, milt, erytrocyten. Pseudocholinesterase weerspiegelt het vermogen van de lever om eiwitten te synthetiseren en weerspiegelt de functionele activiteit van dit orgaan.

Beide cholinesterases zijn aanwezig in bloedserum en daarom wordt de totale activiteit van beide enzymen bepaald. Als gevolg hiervan wordt de bepaling van de cholinesterase-activiteit in het bloed gebruikt om patiënten te identificeren bij wie spierverslappers (geneesmiddelen die spieren ontspannen) een langdurig effect hebben, wat belangrijk is in de praktijk van een anesthesist voor het berekenen van de juiste dosering van geneesmiddelen en het vermijden van cholinerge shock. Bovendien wordt de enzymactiviteit bepaald om vergiftiging met organofosforverbindingen (veel landbouwpesticiden, herbiciden) en carbamaten te detecteren, waarbij de cholinesterase-activiteit is verminderd. Ook wordt, bij afwezigheid van de dreiging van vergiftiging en geplande chirurgie, de cholinesterase-activiteit bepaald om de functionele toestand van de lever te beoordelen..

De indicaties voor het bepalen van de activiteit van cholinesterase zijn de volgende aandoeningen:

  • Diagnostiek en evaluatie van de effectiviteit van therapie voor leveraandoeningen;
  • Detectie van vergiftiging met organofosforverbindingen (insecticiden);
  • Bepaling van het risico op complicaties bij geplande operaties met behulp van spierverslappers.

Normaliter is de activiteit van cholinesterase in het bloed bij volwassenen 3700 - 13200 U / L wanneer butyrylcholine als substraat wordt gebruikt. Bij kinderen vanaf de geboorte tot zes maanden is de enzymactiviteit erg laag, van 6 maanden tot 5 jaar - 4900 - 19800 U / L, van 6 tot 12 jaar - 4200 - 16300 U / L, en vanaf 12 jaar - zoals bij volwassenen.

Een toename van de cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Type IV hyperlipoproteïnemie;
  • Nefrose of nefrotisch syndroom;
  • Zwaarlijvigheid;
  • Diabetes mellitus type II;
  • Borsttumoren bij vrouwen;
  • Maagzweer;
  • Bronchiale astma;
  • Exudatieve enteropathie;
  • Geestesziekte (manisch-depressieve psychose, depressieve neurose);
  • Alcoholisme;
  • De eerste weken van de zwangerschap.

Een afname van de cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:
  • Genetisch bepaalde varianten van cholinesterase-activiteit;
  • Vergiftiging met organofosfaten (insecticiden, enz.);
  • Hepatitis;
  • Levercirrose;
  • Congestieve lever met hartfalen;
  • Metastasen van kwaadaardige tumoren naar de lever;
  • Hepatische amebiasis;
  • Ziekten van de galwegen (cholangitis, cholecystitis);
  • Acute infecties;
  • Longembolie;
  • Ziekten van skeletspieren (dermatomyositis, dystrofie);
  • Voorwaarden na chirurgie en plasmaferese;
  • Chronische nierziekte;
  • Late zwangerschap;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met een verlaging van het albumine-gehalte in het bloed (bijvoorbeeld malabsorptiesyndroom, vasten);
  • Exfoliatieve dermatitis;
  • Myeloom;
  • Reuma;
  • Myocardinfarct;
  • Kwaadaardige tumoren van welke lokalisatie dan ook;
  • Gebruik van bepaalde medicijnen (orale anticonceptiva, steroïde hormonen, glucocorticoïden).

Alkalische fosfatase (ALP)

Alkalische fosfatase (ALP) is een enzym dat fosforzuuresters splitst en deelneemt aan het fosfor-calciummetabolisme in botweefsel en lever. De grootste hoeveelheid wordt aangetroffen in botten en lever en komt vanuit deze weefsels in de bloedbaan terecht. Dienovereenkomstig is in het bloed een deel van de alkalische fosfatase van botoorsprong en een deel is van leveroorsprong. Normaal gesproken komt er weinig alkalische fosfatase in de bloedbaan en neemt de activiteit toe met de vernietiging van bot- en levercellen, wat mogelijk is bij hepatitis, cholestase, osteodystrofie, bottumoren, osteoporose, enz. Daarom is het enzym een ​​indicator van de toestand van botten en lever..

Indicaties voor het bepalen van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed zijn de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Identificatie van leverschade geassocieerd met blokkering van de galwegen (bijv. Galsteenziekte, tumor, cyste, abces);
  • Diagnose van botziekten, waarbij hun vernietiging optreedt (osteoporose, osteodystrofie, osteomalacie, tumoren en botmetastasen);
  • Diagnose van de ziekte van Paget;
  • Kanker van het hoofd van de alvleesklier en nieren;
  • Darm ziekte;
  • Evaluatie van de effectiviteit van de behandeling van rachitis met vitamine D.

Normaal gesproken is de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij volwassen mannen en vrouwen 30 - 150 U / l. Bij kinderen en adolescenten is de activiteit van het enzym hoger dan bij volwassenen, vanwege actievere metabolische processen in de botten. De normale activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij kinderen van verschillende leeftijden is als volgt:
  • Kinderen jonger dan 1 jaar: jongens - 80 - 480 U / l, meisjes - 124 - 440 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar: jongens - 104 - 345 U / l, meisjes - 108 - 310 U / l;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar: jongens - 90 - 310 U / l, meisjes - 96 - 295 U / l;
  • Kinderen van 6 - 9 jaar: jongens - 85 - 315 U / l, meisjes - 70 - 325 U / l;
  • Kinderen van 9 - 12 jaar: jongens - 40 - 360 U / l, meisjes - 50 - 330 U / l;
  • Kinderen van 12 - 15 jaar: jongens - 75 - 510 U / l, meisjes - 50 - 260 U / l;
  • Kinderen van 15 - 18 jaar: jongens - 52 - 165 U / l, meisjes - 45 - 150 U / l.

Een toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Botziekten met verhoogde botafbraak (ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, osteoporose, osteomalacie, kanker en botmetastasen);
  • Hyperparathyreoïdie (verhoogde concentratie van bijschildklierhormonen in het bloed);
  • Diffuse giftige struma;
  • Leukemie;
  • Rachitis;
  • Fractuur genezingsperiode;
  • Leverziekten (cirrose, necrose, kanker en levermetastasen, infectieus, toxisch, medicijnhepatitis, sarcoïdose, tuberculose, parasitaire infecties);
  • Blokkering van de galwegen (cholangitis, stenen van de galwegen en galblaas, tumoren van de galwegen);
  • Tekort aan calcium en fosfaat in het lichaam (bijvoorbeeld door verhongering of slechte voeding);
  • Cytomegalie bij kinderen;
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Long- of nierinfarct;
  • Te vroeg geboren baby's;
  • Derde trimester van de zwangerschap;
  • Periode van snelle groei bij kinderen;
  • Darmaandoeningen (colitis ulcerosa, enteritis, bacteriële infecties, enz.);
  • Medicijnen nemen die giftig zijn voor de lever (methotrexaat, chloorpromazine, antibiotica, sulfonamiden, hoge doses vitamine C, magnesiumoxide).

Een afname van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Hypothyreoïdie (tekort aan schildklierhormonen);
  • Scheurbuik;
  • Ernstige bloedarmoede;
  • Kwashiorkor;
  • Tekort aan calcium, magnesium, fosfaten, vitamine C en B12;
  • Overtollige vitamine D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Cretinisme;
  • Erfelijke hypofosfatasie;
  • Bepaalde medicijnen, zoals azathioprine, clofibraat, danazol, oestrogenen, orale anticonceptiva.

Auteur: Nasedkina A.K. Biomedisch onderzoeksspecialist.

Een vat barst in het oog: oorzaken, behandeling, preventie

Hypertensiebehandeling